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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mzy | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the HO BMC shell: Icosahedral reconstruction of the compacted subpopulation | |||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / microcompartment / shell / compartmentalization / BMC fold | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Greber, B.J. / Sutter, M. / Kerfeld, C.A. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Plasticity of Molecular Interactions Governs Bacterial Microcompartment Shell Assembly. 著者: Basil J Greber / Markus Sutter / Cheryl A Kerfeld / ![]() 要旨: Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive ...Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive competitive advantages from their BMC-based catabolism, implicating BMCs as drug targets. BMC shells are of interest for bioengineering due to their diverse and selective permeability properties and because they self-assemble. A complete understanding of shell composition and organization is a prerequisite for biotechnological applications. Here, we report the cryoelectron microscopy structure of a BMC shell at 3.0-Å resolution, using an image-processing strategy that allowed us to determine the previously uncharacterized structural details of the interactions formed by the BMC-T and BMC-T shell subunits in the context of the assembled shell. We found unexpected structural plasticity among these interactions, resulting in distinct shell populations assembled from varying numbers of the BMC-T and BMC-T subunits. We discuss the implications of these findings on shell assembly and function. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 170.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 63.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9310MC ![]() 9296C ![]() 9307C ![]() 9308C ![]() 9309C ![]() 9311C ![]() 9312C ![]() 9313C ![]() 9314C ![]() 9315C ![]() 6mzuC ![]() 6mzvC ![]() 6mzxC ![]() 6n06C ![]() 6n07C ![]() 6n09C ![]() 6n0fC ![]() 6n0gC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9866.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5814 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 10126.718 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5815 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 22904.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5816 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 6.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 5-7 sec incubation of the sample on the grid before blotting and plunging |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 48543 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 4.5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 928 詳細: 928 images retained after inspection for image quality. Movie frames were aligned and dose weighed using Motioncor2. |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Initial CTF fitting using CTFFIND4, CTF correction applied within RELION. タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 31800 詳細: 1000 particles were picked manually to generate reference templates for subsequent auto-picking in RELION 1.4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2276 / アルゴリズム: FOURIER SPACE 詳細: Frequency-limited refinement in FREALIGN. To avoid overfitting, resolutions higher than 3.6 Angstroms were excluded from the refinement. Icosahedral symmetry was imposed throughout the refinement procedure. クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5V74 Accession code: 5V74 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |