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- PDB-6mvu: Structure of a bacterial ALDH16 active site mutant C295A complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mvu
タイトルStructure of a bacterial ALDH16 active site mutant C295A complexed with p-nitrophenylacetate
要素Aldehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDEHYDE DEHYDROGENASE / ALDH16 / NAD / ROSSMANN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
4-nitrophenyl acetate / Aldehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Loktanella sp. 3ANDIMAR09 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.488 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Liu, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM093123 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal Structure of Aldehyde Dehydrogenase 16 Reveals Trans-Hierarchical Structural Similarity and a New Dimer.
著者: Li-Kai Liu / John J Tanner /
要旨: The aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily is a vast group of enzymes that catalyze the NAD-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids. ALDH16 is perhaps the most enigmatic member of the ...The aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily is a vast group of enzymes that catalyze the NAD-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids. ALDH16 is perhaps the most enigmatic member of the superfamily, owing to its extra C-terminal domain of unknown function and the absence of the essential catalytic cysteine residue in certain non-bacterial ALDH16 sequences. Herein we report the first production of recombinant ALDH16, the first biochemical characterization of ALDH16, and the first crystal structure of ALDH16. Recombinant expression systems were generated for the bacterial ALDH16 from Loktanella sp. and human ALDH16A1. Four high-resolution crystal structures of Loktanella ALDH16 were determined. Loktanella ALDH16 is found to be a bona fide enzyme, exhibiting NAD-binding, ALDH activity, and esterase activity. In contrast, human ALDH16A1 apparently lacks measurable aldehyde oxidation activity, suggesting that it is a pseudoenzyme, consistent with the absence of the catalytic Cys in its sequence. The fold of ALDH16 comprises three domains: NAD-binding, catalytic, and C-terminal. The latter is unique to ALDH16 and features a Rossmann fold connected to a protruding β-flap. The tertiary structural interactions of the C-terminal domain mimic the quaternary structural interactions of the classic ALDH superfamily dimer, a phenomenon we call "trans-hierarchical structural similarity." ALDH16 forms a unique dimer in solution, which mimics the classic ALDH superfamily dimer-of-dimer tetramer. Small-angle X-ray scattering shows that human ALDH16A1 has the same dimeric structure and fold as Loktanella ALDH16. We suggest that the Loktanella ALDH16 structure may be considered to be the archetype of the ALDH16 family.
履歴
登録2018年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase
B: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,90513
ポリマ－161,6862
非ポリマー1,21911
水22,0501224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area49020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.383, 119.623, 158.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aldehyde dehydrogenase


分子量: 80842.977 Da / 分子数: 2 / 変異: C295A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Loktanella sp. 3ANDIMAR09 (バクテリア)
遺伝子: AN189_10795 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0Q3EUQ3
#2: 化合物 ChemComp-K4V / 4-nitrophenyl acetate / P-NITROPHENYL ACETATE


分子量: 181.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H7NO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Protein was concentrated to 6 mg/ml in a storage buffer consisting of 20 mM Tris-HCl at pH 8.0, 100 mM NaCl, 2.5% glycerol and 0.5 mM TCEP. The crystallization reservoir solution contained ...詳細: Protein was concentrated to 6 mg/ml in a storage buffer consisting of 20 mM Tris-HCl at pH 8.0, 100 mM NaCl, 2.5% glycerol and 0.5 mM TCEP. The crystallization reservoir solution contained 20% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, 200 mM ammonium sulfate and 100 mM Bis-Tris at pH 5.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.488→119.62 Å / Num. obs: 470410 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 17.19 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.144 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.488→1.51 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.799 / Num. unique obs: 11001 / CC1/2: 0.44 / Rpim(I) all: 0.748 / Rrim(I) all: 1.952 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.23データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: homology model built with Swiss-Model using 5kf6 as the template

5kf6


解像度: 1.488→95.519 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.94 / 位相誤差: 23.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2158 23461 4.99 %
Rwork0.1916 --
obs0.1928 470410 98.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 73.04 Å2 / Biso mean: 21.4238 Å2 / Biso min: 10.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.488→95.519 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11083 0 85 1231 12399
Biso mean--38.12 29.33 -
残基数----1504
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4877-1.50460.35367180.3414130471376586
1.5046-1.52230.35437510.3261145811533296
1.5223-1.54090.34287900.3259147781556897
1.5409-1.56040.33447790.3123147931557298
1.5604-1.58090.33128200.301148201564098
1.5809-1.60260.32287200.2949149071562798
1.6026-1.62550.31187350.2904149201565598
1.6255-1.64980.29717740.287149771575198
1.6498-1.67550.29548060.275148361564298
1.6755-1.7030.28747810.2651149301571198
1.703-1.73240.26897740.2549149941576899
1.7324-1.76390.26318120.2437149101572298
1.7639-1.79780.26088010.2362149371573899
1.7978-1.83450.23817500.2294150741582499
1.8345-1.87440.24597800.2264150011578199
1.8744-1.9180.24047570.2083149581571599
1.918-1.9660.22277660.1934150831584999
1.966-2.01910.21637680.1868149501571898
2.0191-2.07860.21217900.1834150211581199
2.0786-2.14570.2187710.1747151151588699
2.1457-2.22240.20147730.1683150531582699
2.2224-2.31130.21197800.1699151321591299
2.3113-2.41650.20338260.16991499515821100
2.4165-2.5440.21448220.1761150041582699
2.544-2.70330.19657690.1695150821585199
2.7033-2.91210.19988030.17441511915922100
2.9121-3.20520.21018230.17441509615919100
3.2052-3.6690.18698560.1685149031575999
3.669-4.62250.15448190.1434149661578599
4.6225-95.71620.17917470.1661149671571498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3375-0.05430.01020.1760.04990.2570.0227-0.0378-0.01420.00360.001-0.0106-0.00110.0199-0.02370.1573-0.0125-0.0020.144-0.00890.1289-36.32462.5394-10.5001
20.40280.022-0.00370.2009-0.02020.230.04180.05-0.0022-0.0056-0.01260.00220.0013-0.0115-0.0290.15370.01660.00140.14280.0060.1215-42.72223.1475-49.9276
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and not (resname NPA))A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and not (resname NPA))B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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