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万見
- PDB-6mv4: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN COAGULATION FACTOR IXa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mv4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN COAGULATION FACTOR IXa
要素(Coagulation factor ...) x 2
キーワードHYDROLASE / Factor IXa / Heparin
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation ...Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Golgi lumen / blood coagulation / : / endopeptidase activity / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / P-AMINO BENZAMIDINE / Coagulation factor IX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Vadivel, K. / Schreuder, H.A. / Liesum, A. / Bajaj, S.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL141850 米国
引用ジャーナル: J. Thromb. Haemost. / 年: 2019
タイトル: Sodium-site in serine protease domain of human coagulation factor IXa: evidence from the crystal structure and molecular dynamics simulations study.
著者: Vadivel, K. / Schreuder, H.A. / Liesum, A. / Schmidt, A.E. / Goldsmith, G. / Bajaj, S.P.
履歴
登録2018年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Coagulation factor IX
L: Coagulation factor IX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,18217
ポリマ－32,1302
非ポリマー1,05215
水7,891438
1
H: Coagulation factor IX
L: Coagulation factor IX
ヘテロ分子

H: Coagulation factor IX
L: Coagulation factor IX
ヘテロ分子

H: Coagulation factor IX
L: Coagulation factor IX
ヘテロ分子

H: Coagulation factor IX
L: Coagulation factor IX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,72768
ポリマ－128,5188
非ポリマー4,20960
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area23350 Å2
ΔGint-583 kcal/mol
Surface area46820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.758, 109.758, 112.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-482-

HOH

21H-622-

HOH

31H-674-

HOH

41H-695-

HOH

51L-258-

HOH

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要素

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Coagulation factor ... , 2種, 2分子 HL

#1: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 26190.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa
#2: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 5938.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Initiating METHIONINE is present in the sequence / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa

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非ポリマー , 8種, 453分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 化合物 ChemComp-PBZ / P-AMINO BENZAMIDINE / α,α,4-トリアミノベンゼンメチリウム


分子量: 136.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10N3
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% PEG4000, 1 M NaCl, 0.2 M Ammonium Sulfate, 5 mM Calcium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→78.548 Å / Num. obs: 49105 / % possible obs: 68.3 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.37→1.532 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2442 / Rsym value: 0.462 / % possible all: 12.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDS(VERSION Jun 1データ削減
autoPROC(Version 1.1.7)データスケーリング
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WPJ

2wpj


解像度: 1.37→19.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU R Cruickshank DPI: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.084 / SU Rfree Blow DPI: 0.085 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.078
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2362 4.81 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.178 49062 68.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0045 Å20 Å20 Å2
2---0.0045 Å20 Å2
3---0.009 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→19.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2246 0 56 440 2742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0122465HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.233348HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d843SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes422HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2423HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.93
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion315SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies10HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3511SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.37→1.46 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 -5.7 %
Rwork0.2022 926 -
all0.2036 982 -
obs--8.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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