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- PDB-6mro: Crystal structure of methyl transferase from Methanosarcina aceti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mro
タイトルCrystal structure of methyl transferase from Methanosarcina acetivorans at 1.6 Angstroms resolution, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target MvR53.
要素methyl transferase from Methanosarcina acetivorans
キーワードTRANSFERASE / methyl transferase / SAH / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / methyltransferase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
TPMT family / Thiopurine or thiol or thiocyanate S-methyltransferase (TPMT) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina acetivorans (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Singh, S. / Forouhar, F. / Wang, C. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a methyl transferase from Methanosarcina acetivorans at 1.6 Angstroms resolution.
著者: Singh, S. / Forouhar, F. / Wang, C. / Vorobiev, S.M. / Neky, M.J. / Hunt, J.F.
履歴
登録2018年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: methyl transferase from Methanosarcina acetivorans
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,74012
ポリマ－21,9921
非ポリマー74811
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.990, 40.990, 104.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 methyl transferase from Methanosarcina acetivorans


分子量: 21992.178 Da / 分子数: 1 / 変異: D65R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina acetivorans (strain ATCC 35395 / DSM 2834 / JCM 12185 / C2A) (古細菌)
株: ATCC 35395 / DSM 2834 / JCM 12185 / C2A / 遺伝子: MA_2137 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TNZ0
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.66 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Calcium chloride dihydrate 0.1M MES 6.0 20% w/v PEG-6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40.99 Å / Num. obs: 22761 / % possible obs: 99.59 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09546 / Rpim(I) all: 0.03797 / Net I/σ(I): 12.54
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.458 / Mean I/σ(I) obs: 1.27 / Num. unique obs: 2267 / CC1/2: 0.493 / Rpim(I) all: 0.6174 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NEC

4nec


解像度: 1.6→40.99 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 2251 5.02 %
Rwork0.1793 --
obs0.1809 22761 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1574 0 10 149 1733
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061737
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9492365
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2131408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06252
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.63490.35131320.34572664X-RAY DIFFRACTION99
1.6349-1.6730.36271370.31712599X-RAY DIFFRACTION99
1.673-1.71480.30141450.30222694X-RAY DIFFRACTION100
1.7148-1.76120.32351450.28662704X-RAY DIFFRACTION100
1.7612-1.8130.27051410.26082646X-RAY DIFFRACTION100
1.813-1.87150.28611450.24072695X-RAY DIFFRACTION100
1.8715-1.93840.26571340.22042646X-RAY DIFFRACTION100
1.9384-2.0160.24951440.19052637X-RAY DIFFRACTION100
2.016-2.10780.21481450.1872652X-RAY DIFFRACTION100
2.1078-2.21890.23471450.17152660X-RAY DIFFRACTION100
2.2189-2.35790.20811470.17122643X-RAY DIFFRACTION100
2.3579-2.53990.17461320.17682694X-RAY DIFFRACTION100
2.5399-2.79550.18111370.1712646X-RAY DIFFRACTION99
2.7955-3.19980.18741400.16232680X-RAY DIFFRACTION99
3.1998-4.03090.18211410.13932660X-RAY DIFFRACTION100
4.0309-41.00340.1791410.14742661X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.8004 Å / Origin y: -5.213 Å / Origin z: -0.9919 Å
111213212223313233
T0.145 Å20.0115 Å2-0.0058 Å2-0.1665 Å20.0062 Å2--0.2477 Å2
L1.9722 °20.0308 °20.5036 °2-2.2959 °2-0.9459 °2--1.8627 °2
S-0.0892 Å °-0.197 Å °0.1353 Å °0.0124 Å °0.0242 Å °0.1002 Å °-0.0089 Å °-0.0809 Å °0.0419 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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