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- PDB-6mon: Crystal structure of human SMYD2 in complex with Nle-peptide inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mon
タイトルCrystal structure of human SMYD2 in complex with Nle-peptide inhibitor
要素
  • LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY
  • N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / norleucine / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.711 Å
データ登録者Spellmon, N. / Cornett, E. / Brunzelle, J. / Rothbart, S. / Yang, Z.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018
タイトル: A functional proteomics platform to reveal the sequence determinants of lysine methyltransferase substrate selectivity.
著者: Cornett, E.M. / Dickson, B.M. / Krajewski, K. / Spellmon, N. / Umstead, A. / Vaughan, R.M. / Shaw, K.M. / Versluis, P.P. / Cowles, M.W. / Brunzelle, J. / Yang, Z. / Vega, I.E. / Sun, Z.W. / Rothbart, S.B.
履歴
登録2018年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
C: LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY
D: LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,54913
ポリマ－100,2954
非ポリマー1,2539
水1267
1
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
C: LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8207
ポリマ－50,1482
非ポリマー6735
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20520 Å2
手法PISA
2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
D: LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7286
ポリマ－50,1482
非ポリマー5814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area20580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.728, 153.728, 53.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Auth seq-ID: 5 - 433 / Label seq-ID: 1 - 429

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 49343.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド LYS-LEU-NLE-SER-LYS-ARG-GLY


分子量: 804.014 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 16分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20.5% PEG 3350, 5.9% ethanol, 0.1M Tris pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→153.73 Å / Num. obs: 34429 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.71→2.86 Å / Rmerge(I) obs: 1.052 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4982 / CC1/2: 0.519 / Rpim(I) all: 0.795 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KJK

5kjk


解像度: 2.711→51.243 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 25.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2267 1601 4.65 %
Rwork0.2105 --
obs0.2112 34396 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 166.5 Å2 / Biso mean: 75.7222 Å2 / Biso min: 35.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.711→51.243 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7003 0 64 7 7074
Biso mean--62.86 56.94 -
残基数----870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0569725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451035
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061248
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0952758
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4304X-RAY DIFFRACTION0.558TORSIONAL
12B4304X-RAY DIFFRACTION0.558TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7111-2.79860.34811330.324729813114100
2.7986-2.89860.32131710.301629013072100
2.8986-3.01470.29751180.285329923110100
3.0147-3.15190.29441460.270629673113100
3.1519-3.3180.31221310.266329773108100
3.318-3.52580.27571150.237829733088100
3.5258-3.7980.24481220.220430113133100
3.798-4.180.23951800.198729563136100
4.18-4.78450.17321710.170429653136100
4.7845-6.02650.19541590.184830023161100
6.0265-51.25180.18761550.1733070322599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7870.01620.73220.7752-0.2751.7087-0.2105-0.04420.15470.1648-0.06830.19370.007-0.2208-0.01460.44690.1231-0.04780.2818-0.04290.4736160.627436.6044-34.9646
20.45860.03890.05080.20480.4671.0514-0.255-0.00120.11310.06570.0453-0.0209-0.21760.4592-0.00010.54130.0123-0.09330.43860.11420.5291183.5995441.0895-32.6549
30.2715-0.07310.19760.6890.18381.141-0.34230.2999-0.2265-0.32630.008-0.2333-0.21721.527-0.05190.43280.07450.03030.97960.21930.5214190.1495433.3076-47.226
40.22530.0750.13850.44140.58690.81050.24450.1534-0.24070.0125-0.385-0.07010.87610.0416-0.00110.82070.38140.11950.58960.05890.6865183.1133415.9733-37.1261
51.7559-0.0492-0.59790.8328-0.02592.7431-0.2456-0.03050.02980.1483-0.0372-0.1547-0.07670.1432-0.00440.3810.0777-0.02810.2086-0.00240.3946223.9984409.8576-62.0576
61.0828-0.02230.00891.9953-0.40161.071-0.17440.1991-0.1739-0.0605-0.00180.00880.0201-0.897-0.55240.3570.04930.01760.6995-0.21260.3199198.2864406.5906-66.4398
70.8577-0.38380.39640.3081-0.28492.0299-0.61470.23620.53520.2879-0.3763-0.036-1.6238-1.2059-1.67020.62990.8977-0.24120.6511-0.23910.5265200.9247426.5383-68.0112
80.6648-0.3323-0.15120.16650.070.1040.02040.303-0.2018-0.2505-0.2916-0.30190.32580.3095-0.0180.9075-0.1868-0.00930.78820.13540.8565176.1692437.2696-35.9839
90.3316-0.4424-1.00541.14252.11124.1274-0.1940.18590.617-0.282-0.23220.402-0.6114-0.29240.09410.8552-0.25380.11550.9904-0.20851.0616210.9291409.1537-64.5535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 182 )A5 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 183 through 310 )A183 - 310
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 311 through 397 )A311 - 397
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 398 through 433 )A398 - 433
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 5 through 212 )B5 - 212
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 213 through 355 )B213 - 355
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 356 through 433 )B356 - 433
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid -1 through 3 )C369 - 373
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid -2 through 4 )D368 - 374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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