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万見
- PDB-6mc8: Crystal structure of PprA dimer from Deinococcus deserti -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mc8
タイトルCrystal structure of PprA dimer from Deinococcus deserti
要素DNA repair protein PprA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA damage repair / Radiation induced / Genome segregation / Filament formation
機能・相同性Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / Putative DNA repair protein PprA
機能・相同性情報
生物種Deinococcus deserti (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Szabla, R. / Junop, M.S. / Rok, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)2008R00075 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of PprA from Deinococcus radiodurans
著者: Szabla, R. / Czerwinski, M. / Junop, M.S.
履歴
登録2018年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein PprA
B: DNA repair protein PprA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2642
ポリマ－67,2642
非ポリマー00
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, This dimer interface is present in all crystal structures of PprA, despite differences in Deinococcus species of origin and crystal packing. PprA from D. radiodurans harboring this ...根拠: homology, This dimer interface is present in all crystal structures of PprA, despite differences in Deinococcus species of origin and crystal packing. PprA from D. radiodurans harboring this analogous mutation exists exclusively as a dimer in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area26940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.417, 80.985, 148.868
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein PprA


分子量: 33631.777 Da / 分子数: 2 / 変異: D192K, D196K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus deserti (strain VCD115 / DSM 17065 / LMG 22923) (バクテリア)
株: VCD115 / DSM 17065 / LMG 22923 / 遺伝子: pprA, Deide_2p01380 / プラスミド: pDEST-527
詳細 (発現宿主): Gateway destination vector for bacterial expression; His tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C1D318
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.51 % / 解説: square bipyramid
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: Protein at 3.0 mg/mL in 800 mM NaCl, 150 mM Imidazole, 20 mM Tris, pH 8.0 was mixed in 1:1 volume ratio with MCSG3 #92 - a solution of 30 % (w/v) PEG 400 and 0.1 M CHES, pH 9.5. The drop was ...詳細: Protein at 3.0 mg/mL in 800 mM NaCl, 150 mM Imidazole, 20 mM Tris, pH 8.0 was mixed in 1:1 volume ratio with MCSG3 #92 - a solution of 30 % (w/v) PEG 400 and 0.1 M CHES, pH 9.5. The drop was suspended over 1.5M Ammonium sulfate.
Temp details: Constant-temperature incubation

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen gas cryostream
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28.72 Å / Num. obs: 22737 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 24.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.663 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2079 / CC1/2: 0.845 / Rpim(I) all: 0.223 / Rrim(I) all: 0.7 / % possible all: 80.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13-2998精密化
CrysalisPro39.29cデータ削減
StructureStudio2.4データ収集
PHASER1.13-2998位相決定
Aimless0.5.32データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→28.72 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 1131 5 %
Rwork0.2466 --
obs-22571 96.16 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4135 0 0 174 4309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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