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万見
- PDB-6mak: HBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mak
タイトルHBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells
要素
  • BRD1 protein
  • Histone acetyltransferase KAT7
キーワードantitumor protein/transferase / MYST domain / cancer inhibitor / ANTITUMOR PROTEIN / antitumor protein-transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K4 acetyltransferase activity / response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / histone H3K23 acetyltransferase activity ...histone H3K4 acetyltransferase activity / response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / natural killer cell differentiation / histone H4 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of nucleotide-excision repair / stress-activated protein kinase signaling cascade / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / histone H3-K14 acetyltransferase complex / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / erythrocyte maturation / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / site of DNA damage / response to immobilization stress / chromosome, centromeric region / histone acetyltransferase complex / response to electrical stimulus / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of erythrocyte differentiation / histone reader activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA replication / regulation of cell growth / transcription coregulator activity / positive regulation of protein localization to nucleus / chromosome / HATs acetylate histones / histone binding / perikaryon / DNA replication / regulation of cell cycle / nuclear speck / chromatin remodeling / DNA repair / chromatin binding / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. ...Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase KAT7 / Bromodomain-containing protein 1 / BRD1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Ren, B. / Peat, T.S. / Monahan, B. / Dawson, M. / Street, I.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: HBO1 is required for the maintenance of leukaemia stem cells.
著者: MacPherson, L. / Anokye, J. / Yeung, M.M. / Lam, E.Y.N. / Chan, Y.C. / Weng, C.F. / Yeh, P. / Knezevic, K. / Butler, M.S. / Hoegl, A. / Chan, K.L. / Burr, M.L. / Gearing, L.J. / Willson, T. / ...著者: MacPherson, L. / Anokye, J. / Yeung, M.M. / Lam, E.Y.N. / Chan, Y.C. / Weng, C.F. / Yeh, P. / Knezevic, K. / Butler, M.S. / Hoegl, A. / Chan, K.L. / Burr, M.L. / Gearing, L.J. / Willson, T. / Liu, J. / Choi, J. / Yang, Y. / Bilardi, R.A. / Falk, H. / Nguyen, N. / Stupple, P.A. / Peat, T.S. / Zhang, M. / de Silva, M. / Carrasco-Pozo, C. / Avery, V.M. / Khoo, P.S. / Dolezal, O. / Dennis, M.L. / Nuttall, S. / Surjadi, R. / Newman, J. / Ren, B. / Leaver, D.J. / Sun, Y. / Baell, J.B. / Dovey, O. / Vassiliou, G.S. / Grebien, F. / Dawson, S.J. / Street, I.P. / Monahan, B.J. / Burns, C.J. / Choudhary, C. / Blewitt, M.E. / Voss, A.K. / Thomas, T. / Dawson, M.A.
履歴
登録2018年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT7
B: BRD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5914
ポリマ－38,7162
非ポリマー8752
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area15410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.628, 39.026, 107.765
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.59, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-103-

HOH

21B-104-

HOH

31B-105-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT7 / Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and ...Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 2 / MYST-2


分子量: 32872.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT7, HBO1, HBOa, MYST2 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O95251, histone acetyltransferase
#2: タンパク質 BRD1 protein


分子量: 5843.446 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q86X06, UniProt: O95696*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein at 2.5 mg/mL was added in equal volume ratio with reservoir, 200 nL plus 200 nL. The reservoir consisted of 22% PEG MME 2000 plus 57 mM diammonium tartrate. Plates were stored at 20 C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953736 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953736 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→43.2 Å / Num. obs: 19938 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.748 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1558 / CC1/2: 0.882 / Rpim(I) all: 0.31 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.13→43.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 7.93 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.248 / ESU R Free: 0.21 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26434 972 4.9 %RANDOM
Rwork0.21366 ---
obs0.21629 18965 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 59.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5 Å20 Å2-2.54 Å2
2--6.28 Å20 Å2
3----2.77 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.13→43.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2436 0 52 24 2512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0142546
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2041.6883441
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7781.6615419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7575297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4322.033123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.35515459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02485
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8315.8821195
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8245.881193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.4668.8131489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.4648.8161490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0496.3131350
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0476.3141351
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.1869.2931953
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.5499871
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.5499870
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.131→2.187 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 60 -
Rwork0.338 1332 -
obs--93.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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