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- PDB-6ma1: Crystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to a peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ma1
タイトルCrystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to a peptide from HCF-1 pro-repeat 2 (11-26) and inhibitor 4a
要素
  • Host Cell Factor 1 peptide
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードtransferase/transferase inhibitor / OGT / O-GlcNAc / glycosyltransferase / enzyme-inhibitor complex / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / blastocyst hatching / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / histone methyltransferase complex / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / positive regulation of cell cycle / response to nutrient / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / Regulation of necroptotic cell death / chromatin DNA binding / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to insulin / mitochondrial membrane / protein processing / UCH proteinases / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / neuronal cell body / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat ...Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Kelch-type beta propeller / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JA4 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Host cell factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Martin, S.E.S. / Lazarus, M.B. / Walker, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094263 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Structure-Based Evolution of Low Nanomolar O-GlcNAc Transferase Inhibitors.
著者: Martin, S.E.S. / Tan, Z.W. / Itkonen, H.M. / Duveau, D.Y. / Paulo, J.A. / Janetzko, J. / Boutz, P.L. / Tork, L. / Moss, F.A. / Thomas, C.J. / Gygi, S.P. / Lazarus, M.B. / Walker, S.
履歴
登録2018年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Host Cell Factor 1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1593
ポリマ－82,5832
非ポリマー5761
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area27430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.303, 100.303, 130.301
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド Host Cell Factor 1 peptide


分子量: 1608.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51610*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-JA4 / N-[(2R)-2-{[(7-chloro-2-oxo-1,2-dihydroquinolin-6-yl)sulfonyl]amino}-2-(2-methoxyphenyl)acetyl]-N-[(thiophen-2-yl)methyl]glycine


分子量: 576.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H22ClN3O7S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.1 M Sodium Citrate Tribasic Dihydrate, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50.15 Å / Num. obs: 20214 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 64.39 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.211 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.226 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.75-2.96.71.53929030.2480.6281.66599.8
8.7-50.157.10.0767100.9960.030.08299.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N39

4n39


解像度: 2.75→46.804 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2403 1040 5.15 %
Rwork0.199 --
obs0.2011 20180 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 174.97 Å2 / Biso mean: 73.9031 Å2 / Biso min: 36.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→46.804 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5576 0 59 41 5676
Biso mean--70.74 54.13 -
残基数----707
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4227814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038863
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4613485
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.75-2.8950.3891460.344126962842
2.895-3.07630.32171500.300126702820
3.0763-3.31380.33261460.254927052851
3.3138-3.64710.25551680.219227022870
3.6471-4.17460.20051490.176327282877
4.1746-5.25840.1881320.166327572889
5.2584-46.8110.22281490.164328823031
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6584-0.2583-0.44481.27510.1433.35890.34980.1640.3857-0.2805-0.01620.1062-1.14290.1718-0.59920.8303-0.07220.09420.63080.02060.9133-44.860234.341129.4386
22.9021-0.5275-0.48462.06040.62492.24140.2822-0.10480.25870.287-0.0806-0.41730.2570.202-0.2850.6088-0.013-0.02090.5701-0.01270.5627-40.403224.312634.9962
32.21.08110.5061.75970.51442.5060.3790.0643-0.5067-0.0682-0.0965-0.2030.0581-0.1438-0.19280.64040.03910.01430.51650.00180.5431-46.060211.240227.6277
41.1434-0.2108-1.26881.95220.4962.1604-0.27250.0553-0.1076-0.03080.20510.09530.179-0.30150.12920.62070.02140.01610.6070.06830.4428-52.26219.390610.5561
52.83990.42380.56482.3289-0.63192.01210.08180.14210.0144-0.26450.2336-0.2091-0.1956-0.0156-0.27760.6039-0.05380.02930.6739-0.02340.5142-45.100222.02544.5253
60.86930.63340.10611.26820.14511.8404-0.179-0.25370.31520.18590.3902-0.81680.05730.4731-0.21410.53960.0538-0.15430.8237-0.25861.0071-17.239716.43479.5178
72.56510.1692-0.10842.6142-0.46460.99040.0762-0.06350.5677-0.57650.2564-0.6455-0.16690.322-0.36440.6157-0.05720.09780.6215-0.14780.6303-25.986615.0562-5.7107
82.0038-1.3888-0.66662.3827-0.73751.3943-0.36890.0582-0.00220.33320.09010.16630.4007-0.00070.32710.91560.00680.16190.5827-0.19020.695-23.9489-20.9855-15.0728
93.5129-0.7762-0.31923.4789-0.65415.62770.5850.5215-0.6552-0.07030.5480.66270.1422-0.1168-1.04940.88710.04950.04570.6861-0.10940.9646-27.1361-24.8594-13.0589
101.8275-0.4536-0.08592.39180.01581.3252-0.13490.123-0.0999-0.06360.1045-0.38060.44790.28450.03860.67710.09420.06190.6087-0.09550.5952-31.5146-12.8181-3.2446
112.65890.00460.6641.8058-1.14352.1819-0.02090.1070.18470.02260.04320.3282-0.1629-0.08250.17680.6527-0.0703-0.02460.51070.02410.5606-47.0598-4.8989-7.6704
121.6038-0.5025-0.01773.785-0.50781.5581-0.11290.2994-0.0012-0.49780.2096-0.25980.1908-0.0218-0.05250.6421-0.07330.06930.5307-0.07970.3964-35.0288-0.1248-12.7091
133.8542-1.81890.31724.9892-0.33561.736-0.30720.2790.8739-0.65370.6976-2.5403-0.5720.7791-0.48910.6312-0.09580.0850.7831-0.24931.1675-15.090525.1996-6.3806
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 313:341)A313 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 342:382)A342 - 382
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 383:429)A383 - 429
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 430:474)A430 - 474
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 475:518)A475 - 518
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 519:654)A519 - 654
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 655:706)A655 - 706
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 707:742)A707 - 742
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 743:784)A743 - 784
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 785:849)A785 - 849
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 850:876)A850 - 876
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 877:1003)A877 - 1003
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 1004:1028)A1004 - 1028

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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