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- PDB-6m5y: Structure of human galectin-1 tandem-repeat mutant with lactose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m5y
タイトルStructure of human galectin-1 tandem-repeat mutant with lactose
要素Galectin-1,Galectin-1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Lectin / Beta-Sandwich / Apoptosis / Immune Regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


galectin complex / lactose binding / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / myoblast differentiation / plasma cell differentiation / T cell costimulation / laminin binding / Post-translational protein phosphorylation / cell-cell adhesion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) ...galectin complex / lactose binding / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / myoblast differentiation / plasma cell differentiation / T cell costimulation / laminin binding / Post-translational protein phosphorylation / cell-cell adhesion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of inflammatory response / : / regulation of apoptotic process / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / apoptotic process / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / alpha-lactose / Galectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Nonaka, Y. / Kamitori, S. / Nakamura, T.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2021
タイトル: Crystal structure and conformational stability of a galectin-1 tandem-repeat mutant with a short linker.
著者: Nonaka, Y. / Ogawa, T. / Shoji, H. / Nishi, N. / Kamitori, S. / Nakamura, T.
履歴
登録2020年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-1,Galectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0673
ポリマ－29,3831
非ポリマー6852
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area440 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area11570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.380, 95.640, 37.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

HOH

21A-514-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Galectin-1,Galectin-1


分子量: 29382.717 Da / 分子数: 1 / 変異: C3/17/61/89/131S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09382
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20%(w/v) PEG3350, 200 mM Ammonium citrate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→47.87 Å / Num. obs: 50739 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.21 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.08
反射 シェル解像度: 1.38→1.416 Å / Num. unique obs: 3679 / CC1/2: 0.918

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model structure obtained using SWISS-MODEL and 1GZW

1gzw


解像度: 1.38→47.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 3.942 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21902 2571 5.1 %RANDOM
Rwork0.18324 ---
obs0.1851 48114 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.368 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.81 Å20 Å2-0 Å2
2---2.17 Å20 Å2
3---3.98 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.38→47.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2060 0 46 211 2317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0192193
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9762986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96534718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2445283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.01925.048105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.84515345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6291511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02514
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7581.8931093
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.75858.2781092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.642.8511368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.67458.1571369
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7452.2641100
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.7432.5351100
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.7523.3651612
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.9492385
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.9762295
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr9.4332193
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded18.36552139
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.416 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 176 -
Rwork0.315 3499 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.322 Å / Origin y: 25.647 Å / Origin z: 11.803 Å
111213212223313233
T0.0462 Å20.0004 Å20.0004 Å2-0.0124 Å20.0006 Å2--0.0463 Å2
L0.0031 °2-0.0075 °20.0081 °2-0.0301 °2-0.0324 °2--0.0354 °2
S0.0005 Å °0.0011 Å °-0.0071 Å °-0.0109 Å °-0.0009 Å °0.0015 Å °0.0093 Å °0.0028 Å °0.0003 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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