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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6m5o | ||||||
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タイトル | Co-crystal structure of human serine hydroxymethyltransferase 2 in complex with Pyridoxal 5'-phosphate (PLP) and glycodeoxycholic acid | ||||||
![]() | Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Inhibitor / Complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding ...BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines / L-serine catabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / cobalt ion binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / folic acid metabolic process / Mitochondrial protein degradation / protein tetramerization / microtubule cytoskeleton / pyridoxal phosphate binding / one-carbon metabolic process / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ota, T. / Senoo, A. / Ito, S. / Ueno, G. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Sando, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for selective inhibition of human serine hydroxymethyltransferase by secondary bile acid conjugate. 著者: Ota, T. / Senoo, A. / Shirakawa, M. / Nonaka, H. / Saito, Y. / Ito, S. / Ueno, G. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Sando, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 463.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 313.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1015.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 59.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56342.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.14 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M Tris hydrochloride pH 8.5, 8% (w/v) polyethylene glycol 8000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月28日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.3→49.3564705048 Å / Num. obs: 70999 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 22.25 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Rrim(I) all: 0.324 / Net I/σ(I): 12.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4PVF 解像度: 2.30000663987→49.3564705048 Å / SU ML: 0.303512515499 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35660850073 / 位相誤差: 26.6768656715
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.9272779355 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.30000663987→49.3564705048 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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