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- PDB-6m1x: Crystal structure of Phosphoserine Phosphatase in complex with 3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m1x
タイトルCrystal structure of Phosphoserine Phosphatase in complex with 3-Phosphoglyceric Acid from Entamoeba histolytica
要素Phosphoglycerate mutase family protein
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Phosphoserine Phosphatase / 3-Phosphoglyceric Acid / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intramolecular phosphotransferase activity / phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / PHOSPHATE ION / Phosphoglycerate mutase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Kumari, P. / Gourinath, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)
引用
ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of EhPSP in complex with 3-phosphoglyceric acid from Entamoeba histolytica reveals a basis for its lack of phosphoglycerate mutase activity.
著者: Kumari, P. / Vijayan, R. / Gourinath, S.
#1: ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Structural and functional characterisation of phosphoserine phosphatase, that plays critical role in the oxidative stress response in the parasite Entamoeba histolytica.
著者: Kumari, P. / Babuta, M. / Bhattacharya, A. / Gourinath, S.
履歴
登録2020年2月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate mutase family protein
B: Phosphoglycerate mutase family protein
C: Phosphoglycerate mutase family protein
D: Phosphoglycerate mutase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6468
ポリマ－95,0844
非ポリマー5624
水64936
1
A: Phosphoglycerate mutase family protein
B: Phosphoglycerate mutase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7324
ポリマ－47,5422
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area16260 Å2
手法PISA
2
C: Phosphoglycerate mutase family protein
ヘテロ分子

D: Phosphoglycerate mutase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9144
ポリマ－47,5422
非ポリマー3722
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2490 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.976, 112.388, 177.428
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Phosphoglycerate mutase family protein


分子量: 23771.080 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 3-Phosphoglyceric Acid
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
遺伝子: EHI_129820 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: C4M5P9
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-ホスホグリセリン酸


分子量: 186.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MMT buffer pH-4.0, PEG-1500 (20%), 0.2 M Ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 82 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→88.87 Å / Num. obs: 33163 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 10.83
反射 シェル解像度: 2.48→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.506 / Num. unique obs: 3206 / CC1/2: 0.843

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZKK

5zkk


解像度: 2.48→88.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 12.453 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.526 / ESU R Free: 0.287
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2564 1718 5.2 %RANDOM
Rwork0.2284 ---
obs0.2299 31433 95.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.35 Å2 / Biso mean: 54.274 Å2 / Biso min: 25.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.98 Å20 Å2-0 Å2
2---4.44 Å2-0 Å2
3---6.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.48→88.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5895 0 32 36 5963
Biso mean--70.82 47.29 -
残基数----782
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0196079
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.025634
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9458262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.027312940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9475778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.57125.484248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.85815981
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.906159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2949
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021380
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.541 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 110 -
Rwork0.409 1946 -
obs--81.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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