[日本語] English
万見
- PDB-5zkk: Crystal structure of Phosphoserine phosphatase from Entamoeba his... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zkk
タイトルCrystal structure of Phosphoserine phosphatase from Entamoeba histolytica
要素Phosphoglycerate mutase family protein, putative
キーワードHYDROLASE / Histidine phosphatase superfamily memeber / Phosphatase / cysteine biosynthetic pathway / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / BETA-MERCAPTOETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Phosphoglycerate mutase family protein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica HM-1:IMSS-A (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kumari, P. / Gourinath, S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural and functional characterisation of phosphoserine phosphatase, that plays critical role in the oxidative stress response in the parasite Entamoeba histolytica.
著者: Kumari, P. / Babuta, M. / Bhattacharya, A. / Gourinath, S.
履歴
登録2018年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate mutase family protein, putative
B: Phosphoglycerate mutase family protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,11416
ポリマ－47,5422
非ポリマー1,57214
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.172, 109.172, 165.911
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Phosphoglycerate mutase family protein, putative / Phosphoserine phosphatase


分子量: 23771.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica HM-1:IMSS-A (赤痢アメーバ)
遺伝子: EHI7A_041450 / プラスミド: pET 28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: N9V397

-
非ポリマー , 7種, 229分子

#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / メチルトリス(ヒドロキシメチル)アミニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.02 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 0.1 M phosphate citrate buffer, pH 4.2, 4% PEG 300

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→94.55 Å / Num. obs: 39785 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 14.6 % / CC1/2: 0.996 / Χ2: 1.305 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 13.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 2002 / CC1/2: 0.802 / Χ2: 0.856 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IJ5

4ij5


解像度: 2→94.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.123 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20193 1948 4.9 %RANDOM
Rwork0.16657 ---
obs0.16823 37779 98.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.077 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0.26 Å2-0 Å2
2---0.52 Å2-0 Å2
3---1.69 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→94.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3049 0 99 215 3363
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0193203
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1661.9624305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.68537082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3595392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.91225.672134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12915543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.327155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023539
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0220.02710
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8642.8661573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8622.8631572
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9124.2731963
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9124.2761964
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8733.4111630
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.8733.4111630
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.0364.8712343
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.2824.0623701
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.28324.0683702
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.998→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 147 -
Rwork0.22 2782 -
obs--99.9 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る