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Yorodumi- PDB-6lwn: Crystal structure of human NEIL1(R242, G249P) bound to duplex DNA... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lwn | |||||||||
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Title | Crystal structure of human NEIL1(R242, G249P) bound to duplex DNA containing 2'-fluoro-2'-deoxy-5,6-dihydrouridine | |||||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / Base lesion / Oxidative DNA damage / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / base-excision repair, gap-filling / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity ...negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / base-excision repair, gap-filling / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / chromosome / response to oxidative stress / damaged DNA binding / centrosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.74 Å | |||||||||
Authors | Liu, M.H. / Zhang, J. / Zhu, C.X. / Zhang, X.X. / Gao, Y.Q. / Yi, C.Q. | |||||||||
Funding support | China, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2021 Title: DNA repair glycosylase hNEIL1 triages damaged bases via competing interaction modes. Authors: Liu, M. / Zhang, J. / Zhu, C. / Zhang, X. / Xiao, W. / Yan, Y. / Liu, L. / Zeng, H. / Gao, Y.Q. / Yi, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6lwn.cif.gz | 412.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6lwn.ent.gz | 332.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6lwn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lw/6lwn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lw/6lwn | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6lwaC 6lwbC 6lwcC 6lwdC 6lwfC 6lwgC 6lwhC 6lwiC 6lwjC 6lwkC 6lwlC 6lwmC 6lwoC 6lwpC 6lwqC 6lwrC 5ityS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33369.297 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: G249P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NEIL1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96FI4, Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase #2: DNA chain | Mass: 3908.528 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically Details: Oligo DNA containing 2'-fluoro-2'-deoxy-5,6-dihydrouridine Source: (synth.) Escherichia coli (E. coli) #3: DNA chain | Mass: 4016.623 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically / Details: Complementary strand / Source: (synth.) Escherichia coli (E. coli) #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.82 Å3/Da / Density % sol: 56.37 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M cacodylic acid (pH 6.5), 0.1 M NaCl, 0.05 M MgCl2 and 18% (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.9793 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: May 27, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.73→50 Å / Num. obs: 37701 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.484 / Net I/σ(I): 10.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5ITY Resolution: 2.74→45.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 24.818 / SU ML: 0.255 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.747 / ESU R Free: 0.32 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 189.12 Å2 / Biso mean: 80.522 Å2 / Biso min: 29.85 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.74→45.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.733→2.804 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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