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- PDB-6lwc: Crystal structure of human NEIL1(P2G, E3Q, K242) bound to duplex ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lwc | |||||||||
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Title | Crystal structure of human NEIL1(P2G, E3Q, K242) bound to duplex DNA containing spiroiminodihydantoin (Sp) | |||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN/DNA / Base lesion / Oxidative DNA damage / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | |||||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair, gap-filling / base-excision repair / chromosome / response to oxidative stress / damaged DNA binding / centrosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Liu, M.H. / Zhang, J. / Zhu, C.X. / Zhang, X.X. / Gao, Y.Q. / Yi, C.Q. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: DNA repair glycosylase hNEIL1 triages damaged bases via competing interaction modes. Authors: Liu, M. / Zhang, J. / Zhu, C. / Zhang, X. / Xiao, W. / Yan, Y. / Liu, L. / Zeng, H. / Gao, Y.Q. / Yi, C. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 230.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 486.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 23.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.1 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6lwaC ![]() 6lwbC ![]() 6lwdC ![]() 6lwfC ![]() 6lwgC ![]() 6lwhC ![]() 6lwiC ![]() 6lwjC ![]() 6lwkC ![]() 6lwlC ![]() 6lwmC ![]() 6lwnC ![]() 6lwoC ![]() 6lwpC ![]() 6lwqC ![]() 6lwrC ![]() 5ityS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33260.168 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: P2G, E3Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q96FI4, Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase #2: DNA chain | Mass: 3959.560 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Oligo DNA containing Sp / Source: (synth.) ![]() ![]() #3: DNA chain | Mass: 4016.623 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Complementary strand / Source: (synth.) ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.59 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M cacodylic acid (pH 6.5), 0.1 M NaCl, 0.05 M MgCl2 and 18% (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 23, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.91→50 Å / Num. obs: 20492 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.571 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 119078 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5ITY Resolution: 2.91→37.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 34.042 / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.374 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 256.04 Å2 / Biso mean: 115.328 Å2 / Biso min: 53.48 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.91→37.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.91→2.981 Å / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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