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- PDB-6ltq: Crystal structure of pyrrolidone carboxyl peptidase from thermoph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ltq
タイトルCrystal structure of pyrrolidone carboxyl peptidase from thermophilic keratin degrading bacterium Fervidobacterium islandicum AW-1 (FiPcp)
要素Pyroglutamyl-peptidase I
キーワードHYDROLASE / Thermophilic / peptidase / chemical modidification / pyrrolidone
機能・相同性Pyroglutamyl peptidase I, Cys active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase cysteine active site. / pyroglutamyl-peptidase activity / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like superfamily / Pyroglutamyl peptidase / cytosol / 5-oxoprolyl-peptidase
機能・相同性情報
生物種Fervidobacterium islandicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Dhanasingh, I. / Jin, H.S. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Structure of oxidized pyrrolidone carboxypeptidase from Fervidobacterium islandicum AW-1 reveals unique structural features for thermostability and keratinolysis.
著者: Dhanasingh, I. / Sung, J.Y. / La, J.W. / Kang, E. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
履歴
登録2020年1月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyroglutamyl-peptidase I
B: Pyroglutamyl-peptidase I
C: Pyroglutamyl-peptidase I
D: Pyroglutamyl-peptidase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,12723
ポリマ－99,2314
非ポリマー1,89619
水13,493749
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography yielded a elution peak corresponding to a molecular weight of 110kDa which refers to a tetramer in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10600 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area34080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.035, 86.610, 93.529
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.180, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 14 through 73 or resid 75...
21(chain B and (resid 14 through 73 or resid 75...
31(chain C and (resid 14 through 73 or resid 75...
41(chain D and (resid 14 through 73 or resid 75...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSASNASN(chain A and (resid 14 through 73 or resid 75...AA14 - 7314 - 73
12ILEILELYSLYS(chain A and (resid 14 through 73 or resid 75...AA75 - 11275 - 112
13ASPASPLYSLYS(chain A and (resid 14 through 73 or resid 75...AA114 - 218114 - 218
14PHEPHEILEILE(chain A and (resid 14 through 73 or resid 75...AA220 - 221220 - 221
21LYSLYSASNASN(chain B and (resid 14 through 73 or resid 75...BB14 - 7314 - 73
22ILEILELYSLYS(chain B and (resid 14 through 73 or resid 75...BB75 - 11275 - 112
23ASPASPLYSLYS(chain B and (resid 14 through 73 or resid 75...BB114 - 218114 - 218
24PHEPHEILEILE(chain B and (resid 14 through 73 or resid 75...BB220 - 221220 - 221
31LYSLYSASNASN(chain C and (resid 14 through 73 or resid 75...CC14 - 7314 - 73
32ILEILELYSLYS(chain C and (resid 14 through 73 or resid 75...CC75 - 11275 - 112
33ASPASPLYSLYS(chain C and (resid 14 through 73 or resid 75...CC114 - 218114 - 218
34PHEPHEILEILE(chain C and (resid 14 through 73 or resid 75...CC220 - 221220 - 221
41LYSLYSASNASN(chain D and (resid 14 through 73 or resid 75...DD14 - 7314 - 73
42ILEILELYSLYS(chain D and (resid 14 through 73 or resid 75...DD75 - 11275 - 112
43ASPASPLYSLYS(chain D and (resid 14 through 73 or resid 75...DD114 - 218114 - 218
44PHEPHEILEILE(chain D and (resid 14 through 73 or resid 75...DD220 - 221220 - 221

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要素

#1: タンパク質
Pyroglutamyl-peptidase I


分子量: 24807.740 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Fervidobacterium islandicum (バクテリア)
遺伝子: NA23_05565 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1B0VKK9, pyroglutamyl-peptidase I
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 749 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM Bis Tris Hydrochloric acid pH 5.5, 200mM Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.845→50 Å / Num. obs: 80445 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 0.958 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.85-1.887.50.61439820.9050.2390.6590.906100
1.88-1.927.50.52740520.9240.2050.5660.915100
1.92-1.957.50.41740050.9510.1620.4480.928100
1.95-1.997.50.34840290.9650.1350.3730.929100
1.99-2.047.50.28940110.9750.1130.3110.951100
2.04-2.087.50.23640230.9820.0920.2530.967100
2.08-2.147.50.240000.9860.0780.2150.996100
2.14-2.197.50.1640190.9910.0620.1711.008100
2.19-2.267.50.1340440.9930.050.1391.041100
2.26-2.337.50.11340070.9950.0440.1211.061100
2.33-2.417.50.09740670.9960.0380.1041.041100
2.41-2.517.50.08939950.9960.0350.0961.053100
2.51-2.637.50.07740290.9970.030.0821.041100
2.63-2.767.50.06840280.9970.0270.0741.004100
2.76-2.947.50.05840610.9980.0230.0620.965100
2.94-3.167.50.0540190.9980.0190.0530.931100
3.16-3.487.40.04240580.9980.0170.0450.874100
3.48-3.997.30.03840460.9980.0150.0410.84999.9
3.99-5.0270.03640470.9980.0150.040.82199.1
5.02-506.60.03939230.9980.0170.0420.84494.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DF5

2df5


解像度: 1.85→28.288 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2235 3956 5.03 %
Rwork0.1738 --
obs0.1763 78613 97.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.32 Å2 / Biso mean: 25.9983 Å2 / Biso min: 3.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→28.288 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6655 0 124 749 7528
Biso mean--53.74 37.5 -
残基数----842
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2432X-RAY DIFFRACTION8.828TORSIONAL
12B2432X-RAY DIFFRACTION8.828TORSIONAL
13C2432X-RAY DIFFRACTION8.828TORSIONAL
14D2432X-RAY DIFFRACTION8.828TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.85-1.86740.27911010.2297209977
1.8674-1.8910.29061220.235232184
1.891-1.91590.27031150.2211239088
1.9159-1.94210.27611300.2154248692
1.9421-1.96980.24661370.2187260894
1.9698-1.99920.27381560.2135263398
1.9992-2.03050.26471300.21342746100
2.0305-2.06370.25831370.20922715100
2.0637-2.09930.23091570.20362724100
2.0993-2.13750.27841430.20142741100
2.1375-2.17860.25121550.19942746100
2.1786-2.2230.26731440.18742707100
2.223-2.27130.22771450.18532746100
2.2713-2.32420.23611600.18142700100
2.3242-2.38230.23911450.17842714100
2.3823-2.44660.26081460.18052771100
2.4466-2.51860.24851360.1972738100
2.5186-2.59980.2551610.17342730100
2.5998-2.69270.24891510.17762710100
2.6927-2.80040.26661500.17582739100
2.8004-2.92770.21591550.17912737100
2.9277-3.08190.24521420.1762742100
3.0819-3.27470.21151250.1682764100
3.2747-3.52710.20391540.15492754100
3.5271-3.88130.1761320.13942772100
3.8813-4.4410.15011410.1313275199
4.441-5.58820.1721520.1374274999
5.5882-28.2880.22231340.1894262493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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