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- PDB-6lr7: Crystal structure of GFPuv complexed with the nanobody LaG16 at 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lr7
タイトルCrystal structure of GFPuv complexed with the nanobody LaG16 at 1.67 Angstron resolution
要素
  • Green fluorescent protein
  • Nanobody LaG16
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Complex / Nanobody / green fluorescent protein / GFPuv / LaG16
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Camelus bactrianus (フタコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Zhang, Z.Y. / Ding, Y. / Hattori, M.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0502800 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31850410466 中国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Structure-based engineering of anti-GFP nanobody tandems as ultra-high-affinity reagents for purification.
著者: Zhang, Z. / Wang, Y. / Ding, Y. / Hattori, M.
履歴
登録2020年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年4月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_starting_model / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_chi_squared / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Nanobody LaG16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5792
ポリマ－41,5792
非ポリマー00
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area15860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.370, 41.780, 81.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 27203.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P42212
#2: 抗体 Nanobody LaG16


分子量: 14375.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus bactrianus (フタコブラクダ)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.3M Sodium Chloride, 0.01M Tris 8.0, 27.5% w/v PEG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→42.215 Å / Num. obs: 37938 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.856 % / Biso Wilson estimate: 17.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 12.04
反射 シェル解像度: 1.67→1.77 Å / 冗長度: 3.35 % / Rmerge(I) obs: 0.843 / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique obs: 37938 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12-2829精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K1K, 6IR6

3k1k

6ir6


解像度: 1.67→42.22 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1992 5.25 %
Rwork0.185 --
obs0.187 37938 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→42.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2829 0 0 170 2999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0834052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1172421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059441
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006528
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.71170.29841270.27162326X-RAY DIFFRACTION93
1.7117-1.7580.28131410.24832538X-RAY DIFFRACTION98
1.758-1.80970.26641370.23812558X-RAY DIFFRACTION100
1.8097-1.86810.24871450.21952573X-RAY DIFFRACTION100
1.8681-1.93490.24641490.21982583X-RAY DIFFRACTION100
1.9349-2.01240.23381360.19782562X-RAY DIFFRACTION100
2.0124-2.10390.25241500.19192576X-RAY DIFFRACTION100
2.1039-2.21490.23911400.1952568X-RAY DIFFRACTION100
2.2149-2.35360.27981450.19712587X-RAY DIFFRACTION100
2.3536-2.53530.23221370.1942579X-RAY DIFFRACTION100
2.5353-2.79040.23361490.18682586X-RAY DIFFRACTION100
2.7904-3.19410.20341440.17632619X-RAY DIFFRACTION100
3.1941-4.02370.19851450.15742608X-RAY DIFFRACTION100
4.0237-42.2150.18711470.15552683X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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