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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lr2 | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE YTH DOMAIN IN YTH DOMAIN-2 CONTAINING PROTEIN 2 | ||||||
![]() | YTH domain containing protein 2 (YTHDC2) | ||||||
![]() | RNA BINDING PROTEIN / MEIOSIS RELATED PROTEIN / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | ![]() germline cell cycle switching, mitotic to meiotic cell cycle / ribonucleoprotein granule / positive regulation by host of viral genome replication / 3'-5' RNA helicase activity / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / oocyte development / ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase binding / spermatid development / response to tumor necrosis factor ...germline cell cycle switching, mitotic to meiotic cell cycle / ribonucleoprotein granule / positive regulation by host of viral genome replication / 3'-5' RNA helicase activity / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / oocyte development / ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase binding / spermatid development / response to tumor necrosis factor / meiotic cell cycle / response to interleukin-1 / helicase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Muto, Y. / Kobayashi, N. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: SOLUTION STRUCTURE OF THE YTH DOMAIN IN YTH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 著者: Endo, R. / He, F. / Inoue, M. / Muto, Y. / Kigawa, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 869.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 729.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16138.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: Cell-free gateway cloning vector N-term 8xHis eGFP pCellFree_G03 (その他) 参照: UniProt: Q6ZMY0, UniProt: Q9H6S0*PLUS |
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配列の詳細 | Authors state that 6L2R has a mutation, L129Q based rs1132529 in dbSNP database. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | Sample state: isotropic / タイプ: 3D 13C,15N-SEPARATED NOESY SPECTRA |
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試料調製
詳細 | タイプ: solution 内容: 1.0 mg/mL [U-99% 13C; U-99% 15N] helicase, 90% H2O/10% D2O 詳細: 1mM D-DTT;0.02% NaN3 were used to keep the protein condition Label: 13C, 15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料 | 濃度: 1.0 mg/mL / 構成要素: helicase / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N] |
試料状態 | 詳細: 20mM D-Tris-HCL (PH7.0); 100mM NaCl; 1mM D-DTT;0.02% NaN3 イオン強度: 100 mM / Label: condition_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on 3191 NOE-derived distance contrrains, 71 main chain dihedral angle constraints based on TALOS program and 51 side chain dihedral constraints based on NOE pattern. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |