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- PDB-6lph: the Sufu-Fu complex crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lph
タイトルthe Sufu-Fu complex crystal structure
要素
  • Serine/threonine-protein kinase fused
  • Suppressor of fused homolog
キーワードPROTEIN BINDING / kinases / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Hedgehog signaling complex / Assembly of the CI containing complexes / negative regulation of nucleocytoplasmic transport / Activation of CI / Activation of SMO / Hedgehog 'off' state / Phosphorylation of CI / germarium-derived egg chamber formation / Phosphorylation of SMO ...: / Hedgehog signaling complex / Assembly of the CI containing complexes / negative regulation of nucleocytoplasmic transport / Activation of CI / Activation of SMO / Hedgehog 'off' state / Phosphorylation of CI / germarium-derived egg chamber formation / Phosphorylation of SMO / Assembly of the 'signalling complexes' / Ubiquitination and proteolysis of phosphorylated CI / Degradation of GLI1 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / wing disc pattern formation / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Hedgehog 'on' state / smoothened binding / segment polarity determination / protein serine/threonine kinase activity => GO:0004674 / intraciliary transport / cytoplasmic sequestering of protein / molecular sequestering activity / nuclear localization sequence binding / smoothened signaling pathway / transcription factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / cilium / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase fused / Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Hua, L. / Geng, W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the Sufu-Fu complex at 1.9 Angstroms resolution.
著者: Hua, L.
履歴
登録2020年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of fused homolog
B: Serine/threonine-protein kinase fused


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3322
ポリマ－32,3322
非ポリマー00
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.145, 68.423, 56.144
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.490, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Suppressor of fused homolog


分子量: 29311.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Su(fu) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VG38
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase fused


分子量: 3021.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: fu / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23647, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.56 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1% w/v Tryptone, 0.05M HEPES sodium pH7.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.91878 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91878 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→55.67 Å / Num. obs: 20919 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.893 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 1.91→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.639 / Num. unique obs: 20919 / CC1/2: 0.893

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KMD

4kmd


解像度: 1.91→55.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 7.234 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.148
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2198 1056 5.2 %RANDOM
Rwork0.1476 ---
obs0.1513 19445 97.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.07 Å2 / Biso mean: 24.615 Å2 / Biso min: 8.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.35 Å20 Å2-0.98 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3----1.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→55.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2133 0 0 145 2278
Biso mean---34.4 -
残基数----272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.9472983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3765270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.3624.955111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.215338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9341512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211726
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.92532188
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free32.853542
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded17.50952236
LS精密化 シェル解像度: 1.913→1.963 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 52 -
Rwork0.153 1090 -
all-1142 -
obs--75.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03150.0116-0.00950.05950.00750.1397-0.0006-0.001-0.004-0.0047-0.00370.0001-0.00460.0010.00430.00460.00050.00540.0193-0.00090.03350.847-14.69-21.808
21.99710.38960.35860.21380.36050.67720.038-0.1714-0.1150.022-0.0105-0.02470.03710.0231-0.02750.00680.00360.00080.02960.00260.037110.577-18.262-3.1
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 256
2X-RAY DIFFRACTION2B361 - 388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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