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万見
- PDB-6lpf: The crystal structure of human cytoplasmic LRS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lpf
タイトルThe crystal structure of human cytoplasmic LRS
要素Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA / aminoacylation / protein translation / LeuRS
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine ...glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / regulation of cell size / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of TORC1 signaling / endomembrane system / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / GTPase activator activity / cellular response to amino acid starvation / cellular response to amino acid stimulus / lysosome / nuclear body / endoplasmic reticulum / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 - #20 / : / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain ...Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 - #20 / : / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-(L-leucylsulfamoyl)adenosine / 2'-(L-NORVALYL)AMINO-2'-DEOXYADENOSINE / Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Liu, R.J. / Long, T. / Li, H. / Li, J. / Zhao, J.H. / Lin, J.Z. / Palencia, A. / Wang, M.Z. / Cusack, S. / Wang, E.D.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770842 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971230 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Molecular basis of the multifaceted functions of human leucyl-tRNA synthetase in protein synthesis and beyond.
著者: Liu, R.J. / Long, T. / Li, H. / Zhao, J. / Li, J. / Wang, M. / Palencia, A. / Lin, J. / Cusack, S. / Wang, E.D.
履歴
登録2020年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)251,7546
ポリマ－250,3772
非ポリマー1,3764
水12,286682
1
A: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,6482
ポリマ－125,1891
非ポリマー4591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area43630 Å2
手法PISA
2
B: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,1064
ポリマ－125,1891
非ポリマー9173
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area42750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.217, 94.684, 680.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1231-

HOH

21B-1255-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic / Leucyl-tRNA synthetase / LeuRS


分子量: 125188.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LARS, KIAA1352 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2J5, leucine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-LSS / 5'-O-(L-leucylsulfamoyl)adenosine / 5-O-N-LEUCYL-SULFAMOYLADENOSINE / 5′-O-(L-Leu-アミノスルホニル)アデノシン


分子量: 459.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N7O7S
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-VRT / 2'-(L-NORVALYL)AMINO-2'-DEOXYADENOSINE


分子量: 365.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 682 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.63 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 20% (w/v) PEG 6000, 100 mM Tris-cl, pH 8.0, and 200 mM Lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 97 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97775 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 100132 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 0.996 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.546.20.70447720.7230.2970.7670.98198.6
2.54-2.597.30.6849980.7930.2650.7320.95299.9
2.59-2.648.30.64249060.8410.2330.6840.96599.9
2.64-2.699.10.5649990.8970.1940.5930.958100
2.69-2.759.40.4849060.9220.1630.5080.966100
2.75-2.8290.40450240.9340.1410.4290.986100
2.82-2.8910.10.35648940.9590.1160.3750.978100
2.89-2.9610.40.31550590.9680.1010.3310.998100
2.96-3.0510.50.25649190.9790.0820.2691.028100
3.05-3.1510.30.21449460.9850.0690.2251.039100
3.15-3.2610.10.17550290.9880.0570.1851.003100
3.26-3.399.70.14149970.9910.0470.1481.044100
3.39-3.559.50.10849660.9930.0370.1141.071100
3.55-3.7310.40.09249790.9970.030.0971.08699.9
3.73-3.9710.30.07550200.9970.0240.0791.084100
3.97-4.2710.20.06350620.9970.0210.0661.122100
4.27-4.79.40.05250570.9980.0180.0551.039100
4.7-5.3810.40.0550890.9980.0160.0520.921100
5.38-6.789.60.04551320.9980.0150.0480.772100
6.78-509.40.03553780.9970.0120.0370.88599.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WZ2

1wz2


解像度: 2.49→49.077 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2421 4888 5 %
Rwork0.1985 --
obs0.2007 97695 97.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.45 Å2 / Biso mean: 49.4063 Å2 / Biso min: 6.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→49.077 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16212 0 94 682 16988
Biso mean--32.8 36.38 -
残基数----2008
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4902-2.51850.34761010.2795186961
2.5185-2.54810.35141400.283242879
2.5481-2.57920.34241480.2682282588
2.5792-2.61180.29841860.2541294895
2.6118-2.64620.28881630.246305799
2.6462-2.68240.28331930.23733142100
2.6824-2.72070.25641520.23243107100
2.7207-2.76140.2731620.22763161100
2.7614-2.80450.26091660.2337316399
2.8045-2.85050.25171650.23193101100
2.8505-2.89960.28721470.22963141100
2.8996-2.95230.26121540.23583259100
2.9523-3.00910.30731460.23333073100
3.0091-3.07050.27631620.233226100
3.0705-3.13730.29391580.22733125100
3.1373-3.21030.27091760.22493179100
3.2103-3.29050.25981540.22793141100
3.2905-3.37950.27181690.21333237100
3.3795-3.47890.26251640.20883104100
3.4789-3.59110.24681970.20783201100
3.5911-3.71940.26081570.23141100
3.7194-3.86830.25041620.18373180100
3.8683-4.04430.1971700.17823249100
4.0443-4.25740.19991680.173165100
4.2574-4.5240.19861380.15853232100
4.524-4.8730.19141610.15773209100
4.873-5.36280.21841770.16993238100
5.3628-6.13760.22371860.18253198100
6.1376-7.72780.22911680.17953295100
7.7278-49.0770.18011980.1513341399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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