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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lmu | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human CALHM2 | ||||||
要素 | Calcium homeostasis modulator protein 2 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / channel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of microglial cell activation / ATP export / calcium ion import / monoatomic cation channel activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of apoptotic process / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Demura, K. / Kusakizako, T. / Shihoya, W. / Hiraizumi, M. / Shimada, H. / Yamashita, K. / Nishizawa, T. / Nureki, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures of calcium homeostasis modulator channels in diverse oligomeric assemblies. 著者: Kanae Demura / Tsukasa Kusakizako / Wataru Shihoya / Masahiro Hiraizumi / Kengo Nomura / Hiroto Shimada / Keitaro Yamashita / Tomohiro Nishizawa / Akiyuki Taruno / Osamu Nureki / 要旨: Calcium homeostasis modulator (CALHM) family proteins are Ca-regulated adenosine triphosphate (ATP)-release channels involved in neural functions including neurotransmission in gustation. Here, we ...Calcium homeostasis modulator (CALHM) family proteins are Ca-regulated adenosine triphosphate (ATP)-release channels involved in neural functions including neurotransmission in gustation. Here, we present the cryo-electron microscopy (EM) structures of killifish CALHM1, human CALHM2, and CLHM-1 at resolutions of 2.66, 3.4, and 3.6 Å, respectively. The CALHM1 octamer structure reveals that the N-terminal helix forms the constriction site at the channel pore in the open state and modulates the ATP conductance. The CALHM2 undecamer and CLHM-1 nonamer structures show the different oligomeric stoichiometries among CALHM homologs. We further report the cryo-EM structures of the chimeric construct, revealing that the intersubunit interactions at the transmembrane domain (TMD) and the TMD-intracellular domain linker define the oligomeric stoichiometry. These findings advance our understanding of the ATP conduction and oligomerization mechanisms of CALHM channels. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lmu.cif.gz | 488.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6lmu.ent.gz | 412.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6lmu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lm/6lmu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lm/6lmu | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 0920MC 0919C 0921C 0922C 0923C 6lmtC 6lmvC 6lmwC 6lmxC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10444 (タイトル: Cryo-EM structures of calcium homeostasis modulator (CALHM) channels Data size: 6.8 TB Data #1: Unaligned movies for OlCALHM1 [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned movies for HsCALHM2 [micrographs - multiframe] Data #3: Unaligned movies for CeCLHM-1 [micrographs - multiframe] Data #4: Unaligned movies for OlCALHM1-HsCALHM2 chimera [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37006.367 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALHM2, FAM26B / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HA72 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: CALHM2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 365116 / 対称性のタイプ: POINT |