[日本語] English
万見
- PDB-6lkn: Crystal structure of ATP11C-CDC50A in PtdSer-bound E2P state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lkn
タイトルCrystal structure of ATP11C-CDC50A in PtdSer-bound E2P state
要素
  • Cell cycle control protein 50A
  • Phospholipid-transporting ATPase IG
キーワードMEMBRANE PROTEIN / P-type ATPase / flippase / apoptosis / phosphatidylserine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / aminophospholipid flippase activity / phosphatidylserine flippase activity / protein localization to endosome / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / xenobiotic transmembrane transport ...positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / aminophospholipid flippase activity / phosphatidylserine flippase activity / protein localization to endosome / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phosphatidylserine floppase activity / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / xenobiotic transmembrane transport / phosphatidylethanolamine flippase activity / P-type phospholipid transporter / phospholipid translocation / azurophil granule membrane / transport vesicle membrane / Ion transport by P-type ATPases / specific granule membrane / recycling endosome / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / late endosome membrane / early endosome membrane / monoatomic ion transmembrane transport / apical plasma membrane / lysosomal membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain ...CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-deoxy-alpha-D-mannopyranose / Chem-P5S / Phospholipid-transporting ATPase IG / Cell cycle control protein 50A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Abe, K. / Irie, K. / Nakanishi, H. / Hasegawa, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJCR14M4 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03653 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of a human plasma membrane phospholipid flippase.
著者: Nakanishi, H. / Irie, K. / Segawa, K. / Hasegawa, K. / Fujiyoshi, Y. / Nagata, S. / Abe, K.
履歴
登録2019年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月15日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phospholipid-transporting ATPase IG
C: Cell cycle control protein 50A
E: Phospholipid-transporting ATPase IG
F: Cell cycle control protein 50A
I: Phospholipid-transporting ATPase IG
J: Cell cycle control protein 50A
M: Phospholipid-transporting ATPase IG
N: Cell cycle control protein 50A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)692,04339
ポリマ－682,2058
非ポリマー9,83831
水1448
1
A: Phospholipid-transporting ATPase IG
C: Cell cycle control protein 50A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,20910
ポリマ－170,5512
非ポリマー2,6578
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9850 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area66690 Å2
手法PISA
2
E: Phospholipid-transporting ATPase IG
F: Cell cycle control protein 50A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,20910
ポリマ－170,5512
非ポリマー2,6578
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8610 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area68800 Å2
手法PISA
3
I: Phospholipid-transporting ATPase IG
J: Cell cycle control protein 50A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,20910
ポリマ－170,5512
非ポリマー2,6578
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area70310 Å2
手法PISA
4
M: Phospholipid-transporting ATPase IG
N: Cell cycle control protein 50A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,4179
ポリマ－170,5512
非ポリマー1,8657
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8670 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area69530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.460, 232.830, 492.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 AEIMCFJN

#1: タンパク質
Phospholipid-transporting ATPase IG / ATPase IQ / ATPase class VI type 11C / P4-ATPase flippase complex alpha subunit ATP11C


分子量: 129710.633 Da / 分子数: 4 / 変異: C111W / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Amino acid 410 in PDB is BFD, which is BeF-bound Asp.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP11C, ATPIG, ATPIQ / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NB49, P-type phospholipid transporter
#2: タンパク質
Cell cycle control protein 50A / P4-ATPase flippase complex beta subunit TMEM30A / Transmembrane protein 30A


分子量: 40840.684 Da / 分子数: 4 / 変異: N190Q, S292W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM30A, C6orf67, CDC50A / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NV96

-
糖 , 2種, 20分子

#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖
ChemComp-AH2 / 1-deoxy-alpha-D-mannopyranose / 1,5-Anhydromannitol / 1-deoxy-alpha-D-mannose / 1-deoxy-D-mannose / 1-deoxy-mannose / 1,5-アンヒドロ-D-マンニト-ル


タイプ: D-saccharide / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5

-
非ポリマー , 3種, 19分子

#3: 化合物
ChemComp-P5S / O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / phosphatidyl serine / O-(1-O,2-O-ジステアロイル-L-グリセロ-3-ホスホ)セリン


分子量: 792.075 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14-15% PEG4000, 10% glycerol, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.4 M MgSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: LN2 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→50 Å / Num. obs: 106458 / % possible obs: 71.32 % / 冗長度: 776.9 % / Biso Wilson estimate: 98.24 Å2 / CC1/2: 0.92 / Rmerge(I) obs: 1.141 / Rpim(I) all: 0.0419 / Net I/σ(I): 15.88
反射 シェル解像度: 3.9→4 Å / 冗長度: 698.5 % / Num. unique obs: 1223 / CC1/2: 0.864 / % possible all: 11.64

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998モデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6k7l

6k7l


解像度: 3.9→49.97 Å / SU ML: 0.6547 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.07 / 位相誤差: 38.7776
詳細: Diffractions were strongly anisorlopic. We merged 1588 crystal data to improve data quality.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3501 3779 4.97 %
Rwork0.2812 --
obs0.2846 75980 71.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 161.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→49.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数44860 0 396 0 45256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006246317
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.193362780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09257060
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008213433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.519517016
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9-3.950.2403130.2711331X-RAY DIFFRACTION8.97
3.95-40.3227250.2699438X-RAY DIFFRACTION11.9
4-4.060.3399270.2849578X-RAY DIFFRACTION15.66
4.06-4.110.3265380.2884706X-RAY DIFFRACTION19.36
4.11-4.180.3763560.3048858X-RAY DIFFRACTION23.2
4.18-4.240.328610.28181072X-RAY DIFFRACTION29.22
4.24-4.310.3483780.28351289X-RAY DIFFRACTION35.12
4.31-4.380.3224960.30041626X-RAY DIFFRACTION43.72
4.38-4.460.32331040.28181992X-RAY DIFFRACTION54.16
4.46-4.550.30861250.28022283X-RAY DIFFRACTION61.33
4.55-4.640.3511140.28182559X-RAY DIFFRACTION69.19
4.64-4.740.32431650.26022815X-RAY DIFFRACTION75.75
4.74-4.850.31961820.25583049X-RAY DIFFRACTION82.93
4.85-4.980.33041640.26423359X-RAY DIFFRACTION89.67
4.98-5.110.33551730.26413635X-RAY DIFFRACTION97.47
5.11-5.260.33441850.26863741X-RAY DIFFRACTION100
5.26-5.430.32622100.27983716X-RAY DIFFRACTION100
5.43-5.620.35052090.29243745X-RAY DIFFRACTION100
5.62-5.850.36451830.29893758X-RAY DIFFRACTION100
5.85-6.110.36042090.30973721X-RAY DIFFRACTION100
6.11-6.440.41251890.3093771X-RAY DIFFRACTION100
6.44-6.840.37312050.30823797X-RAY DIFFRACTION100
6.84-7.360.39221890.30563757X-RAY DIFFRACTION100
7.36-8.10.34951790.28563824X-RAY DIFFRACTION100
8.1-9.270.33512030.2613851X-RAY DIFFRACTION100
9.27-11.650.32351820.22463878X-RAY DIFFRACTION99.95
11.65-49.970.38572150.31684052X-RAY DIFFRACTION99.81
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.8822080037 Å / Origin y: 100.493022409 Å / Origin z: -125.137573873 Å
111213212223313233
T0.797171610322 Å2-0.0309929675227 Å2-0.10846172831 Å2-1.13073480541 Å20.223457821918 Å2--0.628623400895 Å2
L-0.281939005254 °2-0.249028377706 °20.00503248075528 °2-0.285809985355 °2-0.931920259273 °2---0.716252988762 °2
S0.300909823979 Å °-0.0124069657742 Å °-0.0103155924219 Å °-0.393918453054 Å °-0.136255698254 Å °-0.176163060786 Å °-0.0820420517088 Å °0.0999485834153 Å °-0.0315345514706 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る