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万見
- PDB-6ldt: K245A mutant of L-tyrosine decarboxylase from Methanocaldococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ldt
タイトルK245A mutant of L-tyrosine decarboxylase from Methanocaldococcus jannaschii complexed with a post-decarboxylation quinonoid-like intermediate formed with L-tyrosine
要素L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase
キーワードLYASE / PLP dependent decarboxylase / Catalytic Domain / Models / Molecular / Protein Conformation / PLP / Tyrosine / Quinonoid / Tyrosine Decarboxylase / Structure-Activity Relationship / Dunathan alignment
機能・相同性
機能・相同性情報


methanofuran biosynthetic process / tyrosine decarboxylase / tyrosine decarboxylase activity / aspartate 1-decarboxylase / aspartate 1-decarboxylase activity / carboxylic acid metabolic process / coenzyme A biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Decarboxylase MfnA, archaea / : / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EBR / L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Manoj, N. / Chellam Gayathri, S.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the mechanism of internal aldimine formation and catalytic loop dynamics in an archaeal Group II decarboxylase.
著者: Chellam Gayathri, S. / Manoj, N.
#1: ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the mechanism of internal aldimine formation and catalytic loop dynamics in an archaeal Group II decarboxylase.
著者: Chellam Gayathri, S. / Manoj, N.
履歴
登録2019年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3396
ポリマ－47,6011
非ポリマー7395
水4,918273
1
A: L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase
ヘテロ分子

A: L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,67912
ポリマ－95,2012
非ポリマー1,47710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10310 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area26980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.370, 98.370, 121.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-516-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-tyrosine/L-aspartate decarboxylase / TDC/ADC


分子量: 47600.730 Da / 分子数: 1 / 変異: K245A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (strain ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440) (メタン生成菌)
株: ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440
遺伝子: mfnA, MJ0050 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B
参照: UniProt: Q60358, aspartate 1-decarboxylase, tyrosine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EBR / [(4Z)-4-[[(Z)-2-(4-hydroxyphenyl)ethylideneamino]methylidene]-6-methyl-5-oxidanyl-1H-pyridin-3-yl]methyl dihydrogen phosphate


分子量: 366.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N2O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 0.1M sodium citrate pH 5.4, 0.2M sodium potassium tartarate, 2.0M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年3月14日
放射モノクロメーター: Double mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→38.25 Å / Num. obs: 45548 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 1.142 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2993 / CC1/2: 0.716 / Rpim(I) all: 0.342 / Rrim(I) all: 1.193 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMv7.1データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LDR

6ldr


解像度: 1.93→38.25 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2266 2229 5 %RANDOM
Rwork0.1879 ---
obs0.1898 45424 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 65.29 Å2 / Biso mean: 27.8448 Å2 / Biso min: 10.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→38.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2922 0 48 273 3243
Biso mean--33.17 35.69 -
残基数----382
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063033
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7644105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2681808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005536
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 145 -
Rwork0.2454 2616 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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