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- PDB-6la0: Crystal structure of AoRut -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6la0
タイトルCrystal structure of AoRut
要素Glycoside hydrolase family 5
キーワードHYDROLASE / AoRut / CARBOHYDRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,3-beta-glucosidase / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
glucan 1,3-beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus oryzae (米麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Koseki, T. / Makabe, K.
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2021
タイトル: Aspergillus oryzae Rutinosidase: Biochemical and Structural Investigation.
著者: Makabe, K. / Hirota, R. / Shiono, Y. / Tanaka, Y. / Koseki, T.
履歴
登録2019年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoside hydrolase family 5
B: Glycoside hydrolase family 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,71612
ポリマ－83,5042
非ポリマー2,21210
水15,781876
1
A: Glycoside hydrolase family 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8586
ポリマ－41,7521
非ポリマー1,1065
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycoside hydrolase family 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8586
ポリマ－41,7521
非ポリマー1,1065
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.908, 169.989, 50.485
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.619, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Glycoside hydrolase family 5 / AoRut


分子量: 41752.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus oryzae (米麹菌) / 遺伝子: OAory_01080470 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1S9DRB1
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 876 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 12% PEG4000, 0.5 M NaAcetate pH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. obs: 72840 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 20.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 13.28
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.747 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Num. unique obs: 11345 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.152精密化
XDSdata processing
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2pf0

2pf0


解像度: 1.75→19.57 Å / SU ML: 0.2618 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.7955
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2302 3565 4.91 %
Rwork0.1958 69110 -
obs0.1975 72675 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5702 0 140 876 6718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81468210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0544886
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571060
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.92412090
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.770.44081260.3672660X-RAY DIFFRACTION96.67
1.77-1.80.36151390.31242764X-RAY DIFFRACTION99.9
1.8-1.830.34541490.28812743X-RAY DIFFRACTION99.93
1.83-1.850.32541590.26882782X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.890.3121590.25482722X-RAY DIFFRACTION99.93
1.89-1.920.27071370.22662777X-RAY DIFFRACTION100
1.92-1.950.24761180.22262788X-RAY DIFFRACTION99.93
1.95-1.990.27221350.21272780X-RAY DIFFRACTION99.97
1.99-2.030.29741530.22012769X-RAY DIFFRACTION99.86
2.03-2.070.26621210.21542777X-RAY DIFFRACTION99.83
2.07-2.120.24761210.20612775X-RAY DIFFRACTION99.83
2.12-2.180.25571330.19492809X-RAY DIFFRACTION99.7
2.18-2.230.27391530.19672674X-RAY DIFFRACTION99.72
2.23-2.30.22981780.20992808X-RAY DIFFRACTION99.8
2.3-2.370.27851570.20172737X-RAY DIFFRACTION99.79
2.37-2.460.25911770.21112706X-RAY DIFFRACTION99.76
2.46-2.560.26591460.19852768X-RAY DIFFRACTION99.83
2.56-2.670.23261520.20132794X-RAY DIFFRACTION99.9
2.67-2.810.23621390.19732784X-RAY DIFFRACTION99.73
2.81-2.990.24311390.19062735X-RAY DIFFRACTION99.58
2.99-3.220.21431360.1922782X-RAY DIFFRACTION99.56
3.22-3.540.19591160.18372791X-RAY DIFFRACTION99.69
3.54-4.050.15451130.16722819X-RAY DIFFRACTION99.9
4.05-5.090.16691350.15472789X-RAY DIFFRACTION99.83
5.09-19.570.18691740.16512777X-RAY DIFFRACTION99.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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