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- PDB-6l9k: H2-Ld a1a2 complexed with A5 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l9k
タイトルH2-Ld a1a2 complexed with A5 peptide
要素
  • H2-Ld a1a2
  • SER-PRO-SER-TYR-ALA-TYR-HIS-GLN-PHE
キーワードIMMUNE SYSTEM / Major Histocompatibility Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / MHC class I protein complex / defense response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / immune response / external side of plasma membrane ...antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / MHC class I protein complex / defense response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / immune response / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class I histocompatibility antigen, L-D alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wei, P.C. / Yin, L.
資金援助 中国, 米国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China3187072 中国
National Natural Science Foundation of China31470738 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2014CB910103 中国
National Institutes of Health/Office of the Director1R01CA226879-01 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Structures suggest an approach for converting weak self-peptide tumor antigens into superagonists for CD8 T cells in cancer.
著者: Wei, P. / Jordan, K.R. / Buhrman, J.D. / Lei, J. / Deng, H. / Marrack, P. / Dai, S. / Kappler, J.W. / Slansky, J.E. / Yin, L.
履歴
登録2019年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年3月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
改定 2.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年11月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H2-Ld a1a2
Q: SER-PRO-SER-TYR-ALA-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6562
ポリマ－21,6562
非ポリマー00
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.730, 76.730, 73.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-335-

HOH

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要素

#1: タンパク質 H2-Ld a1a2


分子量: 20555.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli DH1 (大腸菌) / 参照: UniProt: P01897*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド SER-PRO-SER-TYR-ALA-TYR-HIS-GLN-PHE


分子量: 1100.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.25 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.1 M ammonium tartrate dibasic pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30.3 Å / Num. obs: 23063 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique obs: 2310 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TJH

3tjh


解像度: 1.8→30.263 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2309 1991 8.63 %
Rwork0.1943 --
obs0.1975 23063 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 46.443 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 93.27 Å2 / Biso mean: 31.23 Å2 / Biso min: 10.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2536 Å20 Å20 Å2
2---0.2536 Å20 Å2
3---0.5073 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→30.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1528 0 0 198 1726
Biso mean---41.49 -
残基数----184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081604
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1322176
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004291
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.466596
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8002-1.86450.28762010.25122109100
1.8645-1.93910.32012010.27972104100
1.9391-2.02740.23782030.20392119100
2.0274-2.13420.23882040.21222127100
2.1342-2.26790.29442000.20422140100
2.2679-2.4430.22522020.1912126100
2.443-2.68870.22242030.18692124100
2.6887-3.07740.222030.18452176100
3.0774-3.87590.19611970.1669215699
3.8759-30.2630.22211770.1939189183
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.461 Å / Origin y: 17.211 Å / Origin z: 1.3196 Å
111213212223313233
T0.112 Å2-0.0147 Å2-0.0258 Å2-0.139 Å2-0.0293 Å2--0.1327 Å2
L2.7547 °2-0.825 °2-0.8977 °2-2.2349 °21.5811 °2--2.9496 °2
S-0.0293 Å °-0.3768 Å °0.1785 Å °0.0893 Å °0.1023 Å °-0.1199 Å °-0.0914 Å °0.1518 Å °-0.0547 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 176
2X-RAY DIFFRACTION1allQ1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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