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- PDB-6l8u: Crystal structure of human BCDIN3D in complex with SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l8u
タイトルCrystal structure of human BCDIN3D in complex with SAH
要素RNA 5'-monophosphate methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


small RNA 2'-O-methyltransferase activity / negative regulation of pre-miRNA processing / tRNA methyltransferase activity / pre-miRNA binding / RNA methylation / RNA methyltransferase activity / miRNA metabolic process / tRNA methylation / pre-miRNA processing / O-methyltransferase activity ...small RNA 2'-O-methyltransferase activity / negative regulation of pre-miRNA processing / tRNA methyltransferase activity / pre-miRNA binding / RNA methylation / RNA methyltransferase activity / miRNA metabolic process / tRNA methylation / pre-miRNA processing / O-methyltransferase activity / MicroRNA (miRNA) biogenesis / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA methyltransferase bin3, C-terminal / Bin3-type S-adenosyl-L-methionine binding domain / RNA methyltransferase Bin3-like / Bicoid-interacting protein 3 (Bin3) / Bin3-type S-adenosyl-L-methionine (SAM) domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / RNA 5'-monophosphate methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.925 Å
データ登録者Liu, Y. / Martinez, A. / Yamashita, S. / Tomita, K.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceLS135 日本
Japan Society for the Promotion of Science18H03980 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)26113002 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of human cytoplasmic tRNAHis-specific 5'-monomethylphosphate capping enzyme.
著者: Liu, Y. / Martinez, A. / Yamashita, S. / Tomita, K.
履歴
登録2019年11月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年3月25日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
B: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
C: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
D: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,3438
ポリマ－129,8054
非ポリマー1,5384
水1267
1
A: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8362
ポリマ－32,4511
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8362
ポリマ－32,4511
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8362
ポリマ－32,4511
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: RNA 5'-monophosphate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8362
ポリマ－32,4511
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.140, 140.340, 86.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
RNA 5'-monophosphate methyltransferase / BCDIN3 domain-containing protein


分子量: 32451.363 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 14-284 / 変異: delta_1-13, delta_92-99, delta_285-294 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal "MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHM" is the expression tag derived from pET15b vector. The residues 1-13, 92-99, and 285-292 were truncated from full-length hBCDIN3D for structural analysis.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCDIN3D / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q7Z5W3, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG3350, 200 mM CaCl2.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.925→41.65 Å / Num. obs: 23888 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.161 % / Biso Wilson estimate: 44.61 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.205 / Rrim(I) all: 0.217 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 8.26
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.93-38.8662.3731.115826180217850.6582.51799.1
3-3.089.521.8161.5316080168616890.7961.92100
3.08-3.179.3561.4111.9215728168616810.8671.49499.7
3.17-3.279.2160.9242.6914773160616030.9390.97999.8
3.27-3.388.8420.6563.6514015158215850.9610.697100
3.38-3.58.7450.5644.2913292152915200.9690.59999.4
3.5-3.639.0840.435.4313381147114730.9790.456100
3.63-3.789.610.3357.0213636142514190.9890.35499.6
3.78-3.949.6060.2598.3312978134813510.9920.274100
3.94-4.149.560.2189.6712419130312990.9940.23199.7
4.14-4.369.3130.17811.3311734126512600.9950.18999.6
4.36-4.629.1810.14512.8310310112211230.9960.154100
4.62-4.948.6540.12514.49589111811080.9960.13499.1
4.94-5.348.4830.13114.288780103710350.9950.1499.8
5.34-5.859.6160.13414.5390209349380.9930.142100
5.85-6.549.6630.13114.1281758508460.9950.13899.5
6.54-7.559.3930.10117.7970737557530.9960.10799.7
7.55-9.258.7750.0821.557216516520.9940.085100
9.25-13.088.2440.06924.440814974950.9960.07499.6
13.08-41.658.1250.06824.3122182892730.9950.07394.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12-2829_1309精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UNA

5una


解像度: 2.925→41.65 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2704 978 4.99 %
Rwork0.2119 19706 -
obs0.2148 20740 86.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.28 Å2 / Biso mean: 46.3074 Å2 / Biso min: 7.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.925→41.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7371 0 104 7 7482
Biso mean--29.36 29.2 -
残基数----909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057702
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85610439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.8522848
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9255-3.07960.32811020.2943184657
3.0796-3.27250.35331170.2754229371
3.2725-3.52510.32981390.2317267883
3.5251-3.87960.29681670.2138313297
3.8796-4.44040.24261710.19513242100
4.4404-5.59230.24081690.1883242100
5.5923-41.650.22931690.1988327399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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