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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6l7s | |||||||||
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| Title | Crystal structure of FKRP in complex with Mg ion, Zinc peak data | |||||||||
Components | Fukutin-related protein | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / glycosyltranferase / phospho ribitoyl tranferase | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationpentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / pentose metabolic process / connective tissue development / creatine metabolic process / connective tissue replacement / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / oxygen metabolic process / localization of cell ...pentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / pentose metabolic process / connective tissue development / creatine metabolic process / connective tissue replacement / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / oxygen metabolic process / localization of cell / diaphragm development / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation via mannose / skeletal muscle fiber differentiation / basement membrane organization / dystroglycan binding / glial cell differentiation / reelin-mediated signaling pathway / skeletal muscle tissue regeneration / respiratory system process / protein import / camera-type eye development / adult walking behavior / response to alcohol / neuromuscular process / bone mineralization / skeletal muscle myofibril / heart morphogenesis / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / response to glucocorticoid / muscle contraction / glycolytic process / response to activity / protein tetramerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / brain development / sarcolemma / protein processing / lipid metabolic process / neuron migration / in utero embryonic development / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular space / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.41 Å | |||||||||
Authors | Kuwabara, N. | |||||||||
| Funding support | Japan, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020Title: Crystal structures of fukutin-related protein (FKRP), a ribitol-phosphate transferase related to muscular dystrophy. Authors: Kuwabara, N. / Imae, R. / Manya, H. / Tanaka, T. / Mizuno, M. / Tsumoto, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Toda, T. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6l7s.cif.gz | 846.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6l7s.ent.gz | 588.6 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6l7s.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6l7s_validation.pdf.gz | 4.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6l7s_full_validation.pdf.gz | 4.1 MB | Display | |
| Data in XML | 6l7s_validation.xml.gz | 69.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 6l7s_validation.cif.gz | 98.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/6l7s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/6l7s | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6kajC ![]() 6kakC ![]() 6kalC ![]() 6kamC ![]() 6kanSC ![]() 6l7tC ![]() 6l7uC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 50026.805 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FKRP / Cell line (production host): HEK293S GnT- / Production host: Homo sapiens (human)References: UniProt: Q9H9S5, Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.66 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 4-8% PEG 4,000, 0.1 M HEPES-NaOH (pH7.5), and 0.2 M MgCl2 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 1.2825 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 6, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.2825 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.41→47.3 Å / Num. obs: 177276 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 12.97 |
| Reflection shell | Resolution: 2.41→2.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.631 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 4418 / CC1/2: 0.839 / Rrim(I) all: 0.695 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6KAN Resolution: 2.41→47.3 Å / SU ML: 0.2726 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.4418 / Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 49.49 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.41→47.3 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Japan, 2items
Citation














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