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- PDB-6kam: Crystal structure of FKRP in complex with Ba ion, CDP-ribtol, and... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6kam | |||||||||
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Title | Crystal structure of FKRP in complex with Ba ion, CDP-ribtol, and sugar acceptor | |||||||||
![]() | Fukutin-related protein | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / glycosyltranferase / phospho ribitoyl tranferase | |||||||||
Function / homology | ![]() pentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / pentose metabolic process / connective tissue development / creatine metabolic process / connective tissue replacement / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / oxygen metabolic process / localization of cell ...pentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / pentose metabolic process / connective tissue development / creatine metabolic process / connective tissue replacement / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / oxygen metabolic process / localization of cell / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / protein O-linked mannosylation / diaphragm development / basement membrane organization / skeletal muscle fiber differentiation / dystroglycan binding / glial cell differentiation / reelin-mediated signaling pathway / respiratory system process / skeletal muscle tissue regeneration / protein import / camera-type eye development / response to alcohol / adult walking behavior / neuromuscular process / bone mineralization / skeletal muscle myofibril / heart morphogenesis / response to glucocorticoid / rough endoplasmic reticulum / laminin binding / muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to activity / glycolytic process / protein tetramerization / neuron migration / sarcolemma / brain development / protein processing / lipid metabolic process / in utero embryonic development / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kuwabara, N. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structures of fukutin-related protein (FKRP), a ribitol-phosphate transferase related to muscular dystrophy. Authors: Kuwabara, N. / Imae, R. / Manya, H. / Tanaka, T. / Mizuno, M. / Tsumoto, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Toda, T. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 848.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 596.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 7.9 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 8.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 75 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 95.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6kajC ![]() 6kakC ![]() 6kalC ![]() 6kanC ![]() 6l7sC ![]() 6l7tC ![]() 6l7uC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 50026.805 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 8 molecules 
#2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#4: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 6 types, 211 molecules 










#3: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-CDP / #6: Chemical | ChemComp-RB0 / #7: Chemical | ChemComp-BA / #8: Chemical | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 4-8 % PEG 4,000, 0.1 M HEPES-NaOH (pH7.5), 0.5 M LiCl2 and 20 mM BaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: May 10, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.46→45.69 Å / Num. obs: 86984 / % possible obs: 99.76 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 55.27 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 19.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.46→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 1.315 / Num. unique obs: 8055 / CC1/2: 0.745 / Rpim(I) all: 0.759 / Rrim(I) all: 1.424 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 75.35 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.46→45.69 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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