+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6kaj | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of FKRP in complex with Ba ion | |||||||||
![]() | Fukutin-related protein | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / glycosyltranferase / phospho ribitoyl tranferase | |||||||||
Function / homology | ![]() pentose metabolic process / pentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / connective tissue development / oxygen metabolic process / connective tissue replacement / creatine metabolic process / reproductive process / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups ...pentose metabolic process / pentitol metabolic process / filtration diaphragm assembly / connective tissue development / oxygen metabolic process / connective tissue replacement / creatine metabolic process / reproductive process / phosphotransferase activity, for other substituted phosphate groups / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Transferases for other substituted phosphate groups / localization of cell / protein O-linked mannosylation / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / diaphragm development / response to alcohol / reelin-mediated signaling pathway / basement membrane organization / skeletal muscle fiber differentiation / glial cell differentiation / respiratory system process / skeletal muscle tissue regeneration / dystroglycan binding / protein import / camera-type eye development / adult walking behavior / neuromuscular process / bone mineralization / skeletal muscle myofibril / heart morphogenesis / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / response to glucocorticoid / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to activity / muscle contraction / glycolytic process / protein tetramerization / neuron migration / brain development / lipid metabolic process / protein processing / sarcolemma / in utero embryonic development / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kuwabara, N. | |||||||||
Funding support | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of fukutin-related protein (FKRP), a ribitol-phosphate transferase related to muscular dystrophy. Authors: Kuwabara, N. / Imae, R. / Manya, H. / Tanaka, T. / Mizuno, M. / Tsumoto, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Toda, T. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 848.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 595.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 6.5 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 6.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 68.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 95 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6kakC ![]() 6kalC ![]() 6kamC ![]() 6kanC ![]() 6l7sC ![]() 6l7tC ![]() 6l7uC C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Protein / Sugars , 2 types, 12 molecules ABCD![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 50026.805 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q9H9S5, Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases #3: Sugar | ChemComp-NAG / |
---|
-Non-polymers , 5 types, 551 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CDP.gif)
![](data/chem/img/RB0.gif)
![](data/chem/img/BA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CDP.gif)
![](data/chem/img/RB0.gif)
![](data/chem/img/BA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | ChemComp-CDP / #5: Chemical | ChemComp-RB0 / #6: Chemical | ChemComp-BA / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.68 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 4-8% PEG 4,000, 0.1 M HEPES-NaOH (pH7.5), 0.5 M LiCl2 and 20 mM BaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: May 29, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.22→44.16 Å / Num. obs: 114810 / % possible obs: 99.64 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 39.56 Å2 / Net I/σ(I): 14.36 |
Reflection shell | Resolution: 2.2249→2.2502 Å / Num. unique obs: 3420 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 56.71 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2249→44.158 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.2249→2.25 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|