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- PDB-6l5o: Crystal structure of human DEAD-box RNA helicase DDX21 at post-hy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l5o
タイトルCrystal structure of human DEAD-box RNA helicase DDX21 at post-hydrolysis state
要素Nucleolar RNA helicase 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ADP bound complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / R-loop processing / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / B-WICH complex / miRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / snoRNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I ...RNA polymerase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / R-loop processing / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / B-WICH complex / miRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / snoRNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / response to exogenous dsRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / osteoblast differentiation / rRNA processing / double-stranded RNA binding / chromosome / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription by RNA polymerase II / RNA helicase activity / rRNA binding / RNA helicase / chromatin remodeling / innate immune response / mRNA binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GUCT / GUCT (NUC152) domain / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...GUCT / GUCT (NUC152) domain / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nucleolar RNA helicase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, Z.J. / Hu, X.J. / Zhou, Z. / Li, J.X.
引用ジャーナル: Adv Sci / 年: 2020
タイトル: Structural Basis of Human Helicase DDX21 in RNA Binding, Unwinding, and Antiviral Signal Activation.
著者: Chen, Z. / Li, Z. / Hu, X. / Xie, F. / Kuang, S. / Zhan, B. / Gao, W. / Chen, X. / Gao, S. / Li, Y. / Wang, Y. / Qian, F. / Ding, C. / Gan, J. / Ji, C. / Xu, X. / Zhou, Z. / Huang, J. / He, H.H. / Li, J.
履歴
登録2019年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Data collection / カテゴリ: citation_editor
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleolar RNA helicase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2824
ポリマ－41,7391
非ポリマー5443
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.460, 43.830, 72.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.640, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Nucleolar RNA helicase 2 / DEAD box protein 21 / Gu-alpha / Nucleolar RNA helicase Gu / Nucleolar RNA helicase II / RH II/Gu


分子量: 41738.848 Da / 分子数: 1 / 変異: G401, K402, K403, T404, Q405 deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NR30, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% pEG3350, 0.2m Magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→65.307 Å / Num. obs: 33164 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 15.31 Å2 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.145 / Rsym value: 0.129 / Net I/av σ(I): 4.9 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 139159
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.940.67311964449040.3540.7650.6732.396.1
1.9-2.014.20.4461.51968546600.2260.5040.4463.396.8
2.01-2.1540.3082.21709142790.1610.350.3084.594.7
2.15-2.324.10.2133.21639039930.1090.2410.2136.194.9
2.32-2.554.40.1584.41631337360.0790.1780.1588.196.1
2.55-2.854.10.1235.61325332560.0630.1390.1239.692.5
2.85-3.294.50.0867.91340929690.0420.0960.08612.794.9
3.29-4.024.30.0649.61048324280.0320.0720.06416.291.7
4.02-5.694.40.05910.3843819020.0290.0660.05918.291.8
5.69-36.9064.30.04611445310370.0230.0520.04618.189

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→36.906 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 1713 5.17 %
Rwork0.1755 --
obs0.1773 33149 94.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 76.64 Å2 / Biso mean: 20.8026 Å2 / Biso min: 3.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→36.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2937 0 34 148 3119
Biso mean--17.82 25.32 -
残基数----372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073064
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8654143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005533
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1022569
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.8530.28141360.2313259394
1.853-1.91280.26051360.2073272097
1.9128-1.98110.22431220.2108268697
1.9811-2.06050.21381470.1851263996
2.0605-2.15420.21821420.1728259393
2.1542-2.26780.21471370.1751258794
2.2678-2.40980.20911530.1715268196
2.4098-2.59590.21071300.1726263795
2.5959-2.8570.231620.1783252291
2.857-3.27020.2131350.1718264995
3.2702-4.11920.17511590.1553253791
4.1192-36.90.19721540.1677259290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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