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- PDB-6kzj: Crystal structure of Ankyrin B/NdeL1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kzj
タイトルCrystal structure of Ankyrin B/NdeL1 complex
要素
  • Ankyrin-2
  • Nuclear distribution protein nudE-like 1
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN TRANSPORT / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


neurofilament cytoskeleton / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / cerebral cortex radially oriented cell migration / establishment of chromosome localization / central nervous system neuron axonogenesis / protein localization to M-band ...neurofilament cytoskeleton / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / cerebral cortex radially oriented cell migration / establishment of chromosome localization / central nervous system neuron axonogenesis / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / membrane depolarization during SA node cell action potential / radial glia-guided pyramidal neuron migration / protein localization to organelle / paranodal junction assembly / central region of growth cone / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / oligopeptidase activity / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / RHO GTPases Activate Formins / nuclear membrane disassembly / Separation of Sister Chromatids / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / protein localization to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / response to methylmercury / cytoskeletal anchor activity / neurofilament cytoskeleton organization / lysosome localization / atrial septum development / positive regulation of potassium ion transport / axon hillock / microtubule nucleation / costamere / ventricular cardiac muscle cell action potential / retrograde axonal transport / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / M band / protein localization to cell surface / mitotic centrosome separation / regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of ruffle assembly / Interaction between L1 and Ankyrins / microtubule organizing center / microtubule associated complex / A band / inner cell mass cell proliferation / centrosome localization / neuron projection extension / kinesin complex / spectrin binding / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of axon regeneration / regulation of neuron projection development / cell leading edge / beta-tubulin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / alpha-tubulin binding / positive regulation of axon extension / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / axon cytoplasm / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / chromosome segregation / neuron migration / regulation of protein stability / recycling endosome / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / spindle / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / neuron projection development / protein localization / protein transport / cell migration / synaptic vesicle / insulin receptor signaling pathway / nuclear envelope
類似検索 - 分子機能
NUDE domain / NUDE family / NUDE protein, C-terminal conserved region / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. ...NUDE domain / NUDE family / NUDE protein, C-terminal conserved region / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-2 / Nuclear distribution protein nudE-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ye, J. / Li, J. / Ye, F. / Zhang, M. / Zhang, Y. / Wang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670734 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Mechanistic insights into the interactions of dynein regulator Ndel1 with neuronal ankyrins and implications in polarity maintenance.
著者: Ye, J. / Li, J. / Ye, F. / Zhang, Y. / Zhang, M. / Wang, C.
履歴
登録2019年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-2
B: Nuclear distribution protein nudE-like 1
C: Nuclear distribution protein nudE-like 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7093
ポリマ－18,7093
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area8960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.446, 44.690, 77.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 235 - 272 / Label seq-ID: 5 - 42

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2CC

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 8237.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2, ANKB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01484
#2: タンパク質 Nuclear distribution protein nudE-like 1 / Protein mNudE-like / mNudE-L


分子量: 5236.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ndel1, Nudel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ERR1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 1.9M ammonium sulfate, 0.16M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.1M sodium citrate tribasic dehydrate pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 22182 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 0.583 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 238129
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.53110.43511350.9660.1360.4560.52599.9
1.53-1.5510.70.39811490.9630.1260.4180.50799.3
1.55-1.589.80.33111270.9650.110.3490.51799.7
1.58-1.6211.40.32811610.9770.1010.3430.48100
1.62-1.6511.60.26611310.9830.0810.2780.49199.8
1.65-1.6911.40.23911550.9860.0730.250.51699.7
1.69-1.7311.40.19811470.9910.0610.2080.5199.9
1.73-1.7811.40.17411490.9920.0530.1820.5299.8
1.78-1.8311.30.15111340.9930.0460.1580.53599.8
1.83-1.8911.20.13511690.9950.0420.1410.563100
1.89-1.966.10.1339690.9560.0610.1480.97483.9
1.96-2.04110.09511550.9960.030.10.597100
2.04-2.1311.80.07511640.9980.0230.0790.595100
2.13-2.2410.90.0659730.9980.020.0680.58882.7
2.24-2.3810.50.0568230.9980.0180.0590.59471.2
2.38-2.5611.40.0511660.9990.0150.0520.57799.9
2.56-2.82100.0511820.9980.0160.0530.6599.7
2.82-3.2311.50.04311900.9990.0130.0450.641100
3.23-4.079.10.048100.9980.0140.0430.7166.3
4.07-5010.10.04212930.9980.0140.0440.85799.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.842 / SU ML: 0.048 / SU R Cruickshank DPI: 0.0836 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.077
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2108 1063 4.8 %RANDOM
Rwork0.1605 ---
obs0.1628 20976 94.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 63.12 Å2 / Biso mean: 22.795 Å2 / Biso min: 10.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20 Å2-0 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1100 0 0 58 1158
Biso mean---29.57 -
残基数----150
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0131126
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.6371525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5991.5832594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7965154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.59222.97947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.16115204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.359157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02203
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.69132242
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 933 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.21 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2C
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.537 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 71 -
Rwork0.159 1560 -
obs--98.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2625-0.2421-0.15151.96310.38131.5427-0.0086-0.03320.01740.02090.01620.05960.0951-0.0552-0.00760.0066-0.0062-0.00550.05810.00160.043714.0551-1.080516.2779
21.1370.39281.57530.47571.07273.57270.0256-0.04130.08540.0454-0.05440.01110.123-0.08330.02880.008-0.0051-0.01070.0437-0.00940.047112.3485-2.510814.8156
31.2951-0.77781.83470.6252-0.95423.23250.0242-0.0105-0.03480.03640.01540.02470.0727-0.0618-0.03950.02070.0079-0.01050.038-0.0030.036217.1257-8.442912.8175
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1500 - 1570
2X-RAY DIFFRACTION2B235 - 273
3X-RAY DIFFRACTION3C235 - 276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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