+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ho5 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | MamB | ||||||
Components | Magnetosome protein MamB | ||||||
Keywords | METAL TRANSPORT / C-terminal domain / Magnetotactic bacteria / metallochaperone like domain / cation diffusion facilitator | ||||||
Function / homology | Function and homology information magnetosome membrane / monoatomic cation transmembrane transporter activity / iron ion transport / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Magnetospira sp. QH-2 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.99 Å | ||||||
Authors | Zeytuni, N. / Keren, N. / Davidov, G. / Zarivach, R. | ||||||
Funding support | Israel, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Mol. Microbiol. / Year: 2018 Title: The dual role of MamB in magnetosome membrane assembly and magnetite biomineralization. Authors: Uebe, R. / Keren-Khadmy, N. / Zeytuni, N. / Katzmann, E. / Navon, Y. / Davidov, G. / Bitton, R. / Plitzko, J.M. / Schuler, D. / Zarivach, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ho5.cif.gz | 149.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5ho5.ent.gz | 119 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ho5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ho5_validation.pdf.gz | 452.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5ho5_full_validation.pdf.gz | 458.3 KB | Display | |
Data in XML | 5ho5_validation.xml.gz | 16.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5ho5_validation.cif.gz | 23.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/5ho5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/5ho5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5ho1C 5ho3C 5hokC 3w5xS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 9495.628 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Magnetospira sp. QH-2 (bacteria) / Gene: mamB, MGMAQ_1061 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: W6KHH6 #2: Chemical | ChemComp-MG / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.99 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 40% 4-Butyrolactone, 22.5% PEG 3350, 0.1M Mg formate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM14 / Wavelength: 0.932 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jun 13, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.932 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.99→68.44 Å / Num. obs: 24550 / % possible obs: 93.3 % / Redundancy: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 21.7 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3W5X Resolution: 1.99→68.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 9.989 / SU ML: 0.138 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.19 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.9 Å / Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.872 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.99→68.44 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|