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- PDB-6kyk: Crystal structure of Shank3 NTD-ANK mutant in complex with Rap1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kyk
タイトルCrystal structure of Shank3 NTD-ANK mutant in complex with Rap1
要素
  • Ras-related protein Rap-1b
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / Shank3 / GTPase / synaptic scaffold protein / STRUCTURAL PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / Neurexins and neuroligins / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / Rap protein signal transduction / embryonic epithelial tube formation / positive regulation of synapse structural plasticity ...response to interleukin-17 / Neurexins and neuroligins / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / Rap protein signal transduction / embryonic epithelial tube formation / positive regulation of synapse structural plasticity / modification of postsynaptic structure / negative regulation of actin filament bundle assembly / regulation of cell junction assembly / structural constituent of postsynaptic density / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of grooming behavior / negative regulation of cell volume / positive regulation of integrin activation / NMDA glutamate receptor clustering / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vocalization behavior / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / RET signaling / calcium-ion regulated exocytosis / regulation of behavioral fear response / neuron spine / regulation of dendritic spine morphogenesis / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / Rap1 signalling / locomotion / brain morphogenesis / establishment of endothelial barrier / regulation of long-term synaptic potentiation / MET activates RAP1 and RAC1 / neural precursor cell proliferation / long-term synaptic depression / regulation of establishment of cell polarity / exploration behavior / ciliary membrane / azurophil granule membrane / regulation of postsynapse organization / regulation of long-term synaptic depression / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of dendritic spine development / locomotory exploration behavior / associative learning / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / social behavior / excitatory synapse / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / cellular response to cAMP / ionotropic glutamate receptor binding / synapse assembly / Integrin signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / lipid droplet / small monomeric GTPase / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / establishment of localization in cell / long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / G protein activity / memory / SH3 domain binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / cell-cell junction / actin binding / gene expression / scaffold protein binding / cell population proliferation / dendritic spine / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / learning or memory / neuron projection / GTPase activity / glutamatergic synapse / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / extracellular exosome / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ras-related protein Rap1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. ...Ras-related protein Rap1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Rab subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rap-1b / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Cai, Q. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Shank3 Binds to and Stabilizes the Active Form of Rap1 and HRas GTPases via Its NTD-ANK Tandem with Distinct Mechanisms.
著者: Cai, Q. / Hosokawa, T. / Zeng, M. / Hayashi, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2019年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
C: Ras-related protein Rap-1b
D: Ras-related protein Rap-1b
E: Ras-related protein Rap-1b
F: Ras-related protein Rap-1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,22714
ポリマ－160,0416
非ポリマー2,1868
水1,31573
1
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
C: Ras-related protein Rap-1b
D: Ras-related protein Rap-1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1137
ポリマ－80,0203
非ポリマー1,0934
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
E: Ras-related protein Rap-1b
F: Ras-related protein Rap-1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1137
ポリマ－80,0203
非ポリマー1,0934
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.032, 54.107, 203.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.510, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23E
14C
24F
15D
25E
16D
26F
17E
27F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAPROPROAA6 - 36112 - 367
21ALAALAPROPROBB6 - 36112 - 367
12HISHISASNASNCC0 - 1663 - 169
22HISHISASNASNDD0 - 1663 - 169
13PROPROARGARGCC-1 - 1672 - 170
23PROPROARGARGEE-1 - 1672 - 170
14HISHISASNASNCC0 - 1663 - 169
24HISHISASNASNFF0 - 1663 - 169
15HISHISASNASNDD0 - 1663 - 169
25HISHISASNASNEE0 - 1663 - 169
16HISHISARGARGDD0 - 1673 - 170
26HISHISARGARGFF0 - 1673 - 170
17HISHISASNASNEE0 - 1663 - 169
27HISHISASNASNFF0 - 1663 - 169

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2 / SPANK-2


分子量: 41394.734 Da / 分子数: 2 / 断片: NTD-ANK tandem / 変異: L231R,F304Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Shank3, Kiaa1650, Prosap2 / プラスミド: pETM3C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4ACU6
#2: タンパク質
Ras-related protein Rap-1b / GTP-binding protein smg p21B


分子量: 19312.822 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAP1B, OK/SW-cl.11 / プラスミド: pSKB2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61224
#3: 化合物
ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.56 % / Mosaicity: 0.711 ° / Mosaicity esd: 0.008 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M bicine (pH8.5), 1% Dextran sulfate sodium salt, 5% PEG 20000, 10% PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月19日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→50 Å / Num. obs: 40063 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.164 / Χ2: 0.726 / Net I/σ(I): 4.2 / Num. measured all: 242504
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.81-2.865.60.94818120.7570.4211.0420.43585.4
2.86-2.9160.93719210.7470.4021.0230.4291.9
2.91-2.976.40.7820000.8670.3230.8460.44294.2
2.97-3.036.40.66520210.8830.2750.7210.46196.7
3.03-3.096.30.52320660.9290.2160.5670.48597.5
3.09-3.166.30.49720740.9310.2060.5390.48296.8
3.16-3.246.30.39820310.9510.1680.4330.54598.6
3.24-3.336.30.3320920.9680.1380.3580.55698.3
3.33-3.436.20.28720680.9760.1210.3120.59797.9
3.43-3.546.20.26820780.9740.1140.2920.59898
3.54-3.674.60.23315550.9380.1130.2611.46173.5
3.67-3.815.40.19718540.9820.0880.2160.787.2
3.81-3.995.20.15219750.9830.070.1680.84794.1
3.99-4.25.60.11918910.9910.0530.1310.96787.7
4.2-4.466.10.10620520.9930.0460.1160.99495.2
4.46-4.86.30.09720790.9950.0420.1061.00697.9
4.8-5.296.50.09621090.9950.0410.1040.96998.3
5.29-6.056.60.09421200.9950.040.1020.9398.7
6.05-7.626.20.0821220.9940.0350.0871.11197.4
7.62-5060.06521430.9950.0290.0710.81494.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G4X, 4DXA

5g4x

4dxa


解像度: 2.82→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / WRfactor Rfree: 0.2772 / WRfactor Rwork: 0.2142 / FOM work R set: 0.6654 / SU B: 27.926 / SU ML: 0.489 / SU Rfree: 0.4776 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.478 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2998 1976 4.9 %RANDOM
Rwork0.2403 ---
obs0.2433 38087 93.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 191.43 Å2 / Biso mean: 66.375 Å2 / Biso min: 20.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.81 Å2-0 Å2-1.72 Å2
2--8.87 Å20 Å2
3----3.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.82→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10982 0 132 73 11187
Biso mean--67.09 42.95 -
残基数----1390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01311338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.64715364
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2011.58223982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.69851388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90922.598662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.416151958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2041586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022370
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A109940.11
12B109940.11
21C50940.12
22D50940.12
31C52200.11
32E52200.11
41C50730.13
42F50730.13
51D49600.14
52E49600.14
61D51930.11
62F51930.11
71E49300.15
72F49300.15
LS精密化 シェル解像度: 2.821→2.895 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 128 -
Rwork0.392 2341 -
all-2469 -
obs--78.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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