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- PDB-6kun: Crystal structure of dioxygenase for auxin oxidation (DAO) in rice -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kun
タイトルCrystal structure of dioxygenase for auxin oxidation (DAO) in rice
要素2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Jelly Rolls / Metal Ion Binding / Oxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


auxin catabolic process / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Non-haem dioxygenase N-terminal domain / non-haem dioxygenase in morphine synthesis N-terminal / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / 1H-INDOL-3-YLACETIC ACID / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. indica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.002 Å
データ登録者Takehara, S. / Mikami, B. / Sakuraba, S. / Matsuoka, M. / Ueguchi-Tanaka, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16H06468 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16H06464 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: A common allosteric mechanism regulates homeostatic inactivation of auxin and gibberellin.
著者: Takehara, S. / Sakuraba, S. / Mikami, B. / Yoshida, H. / Yoshimura, H. / Itoh, A. / Endo, M. / Watanabe, N. / Nagae, T. / Matsuoka, M. / Ueguchi-Tanaka, M.
履歴
登録2019年9月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
B: 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,29410
ポリマ－64,2832
非ポリマー1,0118
水5,603311
1
B: 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
ヘテロ分子

A: 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,29410
ポリマ－64,2832
非ポリマー1,0118
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area25020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.247, 78.304, 94.003
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase DAO / Protein DIOXYGENASE FOR AUXIN OXIDATION


分子量: 32141.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. indica (イネ) / 遺伝子: DAO, OsI_16300, OSIGBa0106G07.8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q01IX6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q01IX6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 化合物 ChemComp-IAC / 1H-INDOL-3-YLACETIC ACID / INDOLE ACETIC ACID / インド-ル酢酸


分子量: 175.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium acetate, 0.2 M ammonium sulfate and 22% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 38070 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.5 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Num. unique obs: 2675 / Rsym value: 0.061

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Coot3.25モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KU3

6ku3


解像度: 2.002→40.3073 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2427 1870 4.94 %
Rwork0.1877 36020 -
obs0.1905 37890 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.58 Å2 / Biso mean: 35.8703 Å2 / Biso min: 9.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.002→40.3073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4436 0 74 311 4821
Biso mean--61.82 42.22 -
残基数----588
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0021-2.05630.3061610.22232675283698
2.0563-2.11680.27271370.220927292866100
2.1168-2.18510.23641450.20982734287999
2.1851-2.26320.28241470.206227382885100
2.2632-2.35380.26351290.195427652894100
2.3538-2.46090.2671110.203827652876100
2.4609-2.59060.26211430.207427532896100
2.5906-2.75290.27391710.199127362907100
2.7529-2.96540.24031120.190327992911100
2.9654-3.26370.27411630.185427952958100
3.2637-3.73560.2481510.164827922943100
3.7356-4.70540.16981640.14928352999100
4.7054-40.30730.24841360.20652904304098
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.5395 Å / Origin y: -9.0634 Å / Origin z: -24.0334 Å
111213212223313233
T0.1349 Å2-0.0093 Å2-0.0076 Å2-0.0996 Å2-0.0032 Å2--0.1263 Å2
L0.7127 °2-0.2109 °20.0648 °2-0.0055 °2-0.0291 °2--0.0721 °2
S-0.0356 Å °0.0375 Å °-0.0232 Å °-0.0048 Å °0.0134 Å °0.0199 Å °-0.005 Å °-0.0083 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 300
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 300
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 292
4X-RAY DIFFRACTION1allD293 - 295
5X-RAY DIFFRACTION1allD296 - 313
6X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
7X-RAY DIFFRACTION1allE1
8X-RAY DIFFRACTION1allE2
9X-RAY DIFFRACTION1allF2
10X-RAY DIFFRACTION1allF3
11X-RAY DIFFRACTION1allF4 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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