+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ku0 | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of MyoVa-GTD in complex with MICAL1-GTBM | ||||||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / Complex / Cargo binding | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) ...actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process / regulation of regulated secretory pathway / unconventional myosin complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / insulin-responsive compartment / developmental pigmentation / negative regulation of dopamine secretion / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / melanosome transport / actin filament-based movement / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / secretory granule localization / melanin biosynthetic process / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / filopodium tip / hair follicle maturation / postsynaptic actin cytoskeleton / melanocyte differentiation / actomyosin / regulation of exocytosis / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / actin filament depolymerization / vesicle transport along actin filament / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / long-chain fatty acid biosynthetic process / insulin secretion / myosin complex / syntaxin-1 binding / odontogenesis / pigmentation / intermediate filament / microfilament motor activity / dopamine metabolic process / intercellular bridge / exocytosis / cytoskeletal motor activity / actin filament bundle assembly / photoreceptor outer segment / smooth endoplasmic reticulum / vesicle-mediated transport / ruffle / cytoskeleton organization / visual perception / myelination / FAD binding / SNARE binding / negative regulation of protein phosphorylation / secretory granule / monooxygenase activity / protein localization to plasma membrane / actin filament / actin filament organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / small GTPase binding / SH3 domain binding / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / melanosome / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / postsynapse / chemical synaptic transmission / protein-containing complex assembly / vesicle / endosome membrane / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / calcium ion binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / Golgi apparatus Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||||||||
Authors | Niu, F. / Wei, Z. | ||||||||||||
Funding support | China, 3items
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Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2020 Title: F-actin disassembly factor MICAL1 binding to Myosin Va mediates cargo unloading during cytokinesis. Authors: Niu, F. / Sun, K. / Wei, W. / Yu, C. / Wei, Z. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ku0.cif.gz | 341 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ku0.ent.gz | 275.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ku0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ku/6ku0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ku/6ku0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3wb8S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44404.441 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Myo5a, Dilute / Plasmid: modified pET32a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q99104 #2: Protein/peptide | Mass: 3040.421 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MICAL1, MICAL, NICAL / Plasmid: modified pET32a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q8TDZ2 #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 1% w/v Tryptone, 0.05M HEPES sodium pH 7.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 29, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. obs: 121058 / % possible obs: 92.4 % / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 24.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 2.899 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 542390 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3WB8 Resolution: 1.6→50 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Phase error: 20.37
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 125.1 Å2 / Biso mean: 30.1714 Å2 / Biso min: 13.35 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.6→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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