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- PDB-6ku0: Crystal structure of MyoVa-GTD in complex with MICAL1-GTBM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ku0
タイトルCrystal structure of MyoVa-GTD in complex with MICAL1-GTBM
要素
  • Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1ペプチド
  • Unconventional myosin-Va
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Complex / Cargo binding (貨物)
機能・相同性
機能・相同性情報


actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) ...actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / hippocampal mossy fiber expansion / NADPH oxidase H202-forming activity / F-actin monooxygenase / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process / regulation of regulated secretory pathway / unconventional myosin complex / post-Golgi vesicle-mediated transport / insulin-responsive compartment / negative regulation of dopamine secretion / developmental pigmentation / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / melanosome transport / actin filament-based movement / secretory granule localization / melanin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / filopodium tip / hair follicle maturation / melanocyte differentiation / postsynaptic actin cytoskeleton / ミオフィラメント / regulation of exocytosis / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / vesicle transport along actin filament / actin filament depolymerization / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / long-chain fatty acid biosynthetic process / syntaxin-1 binding / insulin secretion / myosin complex / 歯の発生 / 中間径フィラメント / 顔料 / microfilament motor activity / dopamine metabolic process / 細胞結合 / エキソサイトーシス / 小胞体 / actin filament bundle assembly / cytoskeletal motor activity / photoreceptor outer segment / vesicle-mediated transport / cytoskeleton organization / ruffle / 髄鞘 / 視覚 / FAD binding / SNARE binding / negative regulation of protein phosphorylation / 分泌 / actin filament organization / マイクロフィラメント / protein localization to plasma membrane / monooxygenase activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / オートファジー / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / small GTPase binding / SH3 domain binding / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / メラノソーム / シナプス小胞 / マイクロフィラメント / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / chemical synaptic transmission / postsynapse / protein-containing complex assembly / vesicle / calmodulin binding / endosome membrane / ribonucleoprotein complex / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / ゴルジ体
類似検索 - 分子機能
DUF3585 / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL ...DUF3585 / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / FAD-binding domain / FAD binding domain / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
[F-actin]-monooxygenase MICAL1 / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Niu, F. / Wei, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31800643 中国
National Natural Science Foundation of China31770791 中国
National Natural Science Foundation of China31570741 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: F-actin disassembly factor MICAL1 binding to Myosin Va mediates cargo unloading during cytokinesis.
著者: Niu, F. / Sun, K. / Wei, W. / Yu, C. / Wei, Z.
履歴
登録2019年8月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Va
B: Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1
C: Unconventional myosin-Va
D: Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2009
ポリマ－94,8904
非ポリマー3105
水12,611700
1
A: Unconventional myosin-Va
B: Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6315
ポリマ－47,4452
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area18300 Å2
手法PISA
2
C: Unconventional myosin-Va
D: Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5694
ポリマ－47,4452
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.293, 63.220, 74.418
Angle α, β, γ (deg.)65.780, 86.710, 85.810
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-Va / / Dilute myosin heavy chain / non-muscle


分子量: 44404.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo5a, Dilute / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99104
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from [F-actin]-monooxygenase MICAL1 / ペプチド / Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin ...Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains


分子量: 3040.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MICAL1, MICAL, NICAL / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TDZ2
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 700 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.74 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1% w/v Tryptone, 0.05M HEPES sodium pH 7.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 121058 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 24.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 2.899 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 542390
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.633.60.41854640.8270.2410.4850.46683.5
1.63-1.663.90.38658050.8590.2150.4440.47388.3
1.66-1.694.10.35359640.8910.1920.4040.47791.8
1.69-1.724.30.30761670.9270.1630.3490.49893.2
1.72-1.764.40.27260910.9430.1440.3090.51693.4
1.76-1.84.30.22460470.9540.120.2550.61892.2
1.8-1.854.50.19460520.9670.1020.220.74192.9
1.85-1.94.70.16261920.9770.0830.1820.69794.3
1.9-1.954.70.13561780.9820.0690.1520.70494.2
1.95-2.024.60.11361300.9860.0580.1270.95893.9
2.02-2.094.60.09561390.9890.0490.1071.0293
2.09-2.174.40.08158580.9920.0430.0910.99790.2
2.17-2.274.60.07461900.9930.0380.0831.68193.8
2.27-2.394.70.06661370.9930.0340.0751.50294.1
2.39-2.544.70.06261920.9940.0320.071.77294.3
2.54-2.744.60.05960900.9920.0310.0673.05692.7
2.74-3.014.60.05260630.9940.0270.0593.50292.3
3.01-3.454.80.04961890.9940.0250.0555.02595.1
3.45-4.344.60.04359580.9910.0230.0497.92590.9
4.34-504.80.04961520.9880.0250.05521.62493.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WB8

3wb8


解像度: 1.6→50 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1989 2014 1.67 %
Rwork0.1613 --
obs0.1619 120946 91.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.1 Å2 / Biso mean: 30.1714 Å2 / Biso min: 13.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6198 0 20 700 6918
Biso mean--51.82 42.39 -
残基数----773
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0196465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7098760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1071016
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091125
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9462533
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6008-1.64080.27911240.2304720878
1.6408-1.68520.25321450.2137837991
1.6852-1.73480.21171340.1932862093
1.7348-1.79080.24451430.1861864693
1.7908-1.85480.20681430.1783853593
1.8548-1.92910.2051420.1692874294
1.9291-2.01680.20321590.1608868594
2.0168-2.12320.21031410.1563856093
2.1232-2.25620.17031490.1563852792
2.2562-2.43030.1871440.1536866794
2.4303-2.67490.19531510.1584868294
2.6749-3.06170.19241450.1591853592
3.0617-3.85680.18711530.1565869294
3.8568-37.07650.2071410.1566845491
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.64690.10.33591.6139-0.19651.83710.06250.0119-0.0739-0.0494-0.0123-0.17480.23050.3667-00.18880.0253-0.01290.2014-0.02460.172120.5929-17.1219-1.9066
21.06970.06650.66510.06020.7921.31040.0134-0.1162-0.04020.09020.06320.07950.1474-0.1786-0.00010.2108-0.028-0.00210.17110.01190.19887.6018-17.4834-3.1981
32.121-0.54921.10740.5356-0.08220.740.02890.1803-0.0532-0.0337-0.04220.05460.01930.068100.189-0.010.00370.18310.00180.2124-8.0301-15.8009-28.3197
41.9788-0.1592-0.29211.6492-0.51750.224-0.12850.07280.21140.01240.0039-0.0301-0.0669-0.143800.20530.0329-0.01920.2561-0.01230.2747-25.4025-2.6975-30.1805
50.18550.36320.49630.48050.35191.2260.04860.0552-0.0663-0.0257-0.0092-0.11190.25710.1361-00.28310.0370.01810.23260.01160.242912.8117-20.8166-5.8068
60.2036-0.0645-0.01620.04240.05330.19540.0599-0.1841-0.16970.59960.0270.23610.1757-0.1915-00.3853-0.0668-0.01050.32980.03450.210111.9588-15.237916.815
70.01780.00170.05310.1390.05050.09690.1943-0.04350.1317-0.05480.0332-0.1488-0.55680.39460.00010.246-0.01810.05020.2660.02180.252512.3392-1.7281.9825
80.3549-0.0249-0.03830.2214-0.05290.2394-0.0214-0.1943-0.02310.24550.05630.23490.1392-0.436700.25350.00810.020.3148-0.0010.3496-1.6517-48.7846-23.5388
91.804-0.2473-0.0370.65410.72760.9213-0.04880.06070.2581-0.01330.09520.1073-0.2623-0.242100.20230.0280.01180.17430.00010.2435.3358-42.8771-24.233
100.80340.0276-0.03630.41410.4210.4508-0.08540.152-0.1527-0.21090.17860.17190.2421-0.235900.1862-0.0154-0.00490.18910.00080.20977.2639-52.3599-32.1034
111.38660.4116-0.20271.86010.32070.4797-0.0461-0.1178-0.01450.318-0.0044-0.1172-0.10770.1649-0.00030.18820.0028-0.00270.1412-0.01660.158215.4806-44.8155-20.4665
120.43290.0198-0.37160.29170.06530.0826-0.09390.12450.0035-0.14490.0401-0.09440.08650.030800.1977-0.0334-0.01470.2191-0.00180.169322.2057-41.6021-39.8993
130.925-0.15640.11940.51630.51740.56420.08780.17170.2686-0.1059-0.07470.0204-0.13880.044900.21580.00060.0230.21750.02620.241922.6387-25.3221-41.395
141.43780.36790.02481.4487-0.00080.21990.13470.1560.11460.0033-0.0272-0.0606-0.11030.019800.1727-0.01030.02180.21140.00040.19334.8633-27.1521-44.3617
151.9631-0.41390.62891.35860.43870.86930.03310.06660.2898-0.11010.0165-0.1475-0.04350.1885-00.2015-0.00830.03350.2385-0.00390.240749.0163-27.845-49.4907
160.2467-0.1856-0.02320.15760.1480.2406-0.15320.2033-0.33870.05890.19010.1890.2078-0.296200.2719-0.01290.07090.35820.05840.359455.5503-38.5438-54.0262
170.09330.46780.17730.8261-0.34870.6694-0.0546-0.04870.05440.04760.01280.0536-0.2119-0.0512-00.25440.0421-0.0150.1834-0.00340.193213.9797-40.5752-26.6279
180.2334-0.0203-0.01730.1861-0.1460.13270.062-0.3374-0.18070.3779-0.0643-0.07810.27930.27330.00130.311-0.0030.00260.25550.02030.216815.1956-61.5441-16.9417
190.0232-0.0155-0.03280.10410.07640.10170.00850.1748-0.141-0.56530.16830.29920.2707-0.0923-00.25540.0158-0.02440.2626-0.00770.242115.004-58.3357-36.7591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1471 through 1568 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1569 through 1627 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1628 through 1768 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1769 through 1815 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1816 through 1853 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 800 through 809 )B800 - 809
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 810 through 822 )B810 - 822
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1471 through 1489 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1490 through 1523 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1524 through 1545 )C0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1546 through 1593 )C0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 1594 through 1627 )C0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 1628 through 1679 )C0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 1680 through 1731 )C0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 1732 through 1795 )C0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 1796 through 1815 )C0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 1816 through 1853 )C0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 800 through 809 )D800 - 809
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 810 through 822 )D810 - 822

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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