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- PDB-6krx: Crystal Structure of AtPTP1 at 1.7 angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6krx
タイトルCrystal Structure of AtPTP1 at 1.7 angstrom
要素Protein-tyrosine-phosphatase PTP1
キーワードHYDROLASE / classical protein tyrosine phosphatase / Arabidopsis thaliana
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of defense response / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / kinase binding / defense response / intracellular signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...: / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / IODIDE ION / Protein-tyrosine-phosphatase PTP1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zhao, Y.Y. / Luo, Z.P. / Wang, J. / Wu, J.W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: AtPTP1 positively mediates brassinosteroid signaling from receptor kinases to GSK3-like kinase BIN2
著者: Zhao, Y.Y. / Wang, H.J. / Hu, J. / Tang, J. / Zhang, W.H. / He, Q.Q. / Deng, H.T. / Luo, Z.P. / Wang, J. / Wang, Z.X. / Wang, X.L. / Wu, J.W.
履歴
登録2019年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine-phosphatase PTP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2824
ポリマ－37,8391
非ポリマー4433
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.536, 38.970, 75.525
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.815, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine-phosphatase PTP1 / Protein tyrosine phosphatase 1 / AtPTP1


分子量: 37838.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PTP1, At1g71860, F14O23.24 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: O82656, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium citrate (pH 6.0), 25 ~ 30% polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.2 M potassium iodide.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 34099 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique obs: 2732 / CC1/2: 0.951 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.22 / % possible all: 78.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HNP

2hnp


解像度: 1.7→37.201 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.539 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.088 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1743 1713 5.026 %Random selection
Rwork0.1511 ---
all0.152 ---
obs-34081 96.465 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 16.394 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.138 Å20 Å20.088 Å2
2---0.251 Å20 Å2
3---0.035 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.201 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2391 0 15 216 2622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0132517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2791.6413428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.3391.5715358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1055315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.1122.977131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81115441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9331515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0560.022834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0520.02503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2500
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1630.22230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.21256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0910.21105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.1070.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1360.215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1660.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1540.214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0870.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3343.0241242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3283.0211241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5545.6571563
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5565.661564
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2923.7151275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.293.7141274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0416.6151865
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.046.6151866
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.35731.95910915
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.27131.6910783
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.7430.198820.1821815X-RAY DIFFRACTION74.9802
1.743-1.790.1981110.1632159X-RAY DIFFRACTION90.1151
1.79-1.8420.1731280.152332X-RAY DIFFRACTION99.3939
1.842-1.8990.1641230.1492231X-RAY DIFFRACTION99.4088
1.899-1.9610.1751310.1542164X-RAY DIFFRACTION98.5401
1.961-2.0290.1711170.1472097X-RAY DIFFRACTION99.1047
2.029-2.1060.1791200.1481979X-RAY DIFFRACTION96.9963
2.106-2.1920.1481310.1361952X-RAY DIFFRACTION99.5222
2.192-2.2890.192910.1431908X-RAY DIFFRACTION99.2552
2.289-2.40.186860.1361775X-RAY DIFFRACTION99.2004
2.4-2.5290.1651050.1351682X-RAY DIFFRACTION98.0252
2.529-2.6820.179910.1381634X-RAY DIFFRACTION99.0241
2.682-2.8660.186700.1461537X-RAY DIFFRACTION99.2588
2.866-3.0940.165630.1481457X-RAY DIFFRACTION99.0228
3.094-3.3870.177630.151311X-RAY DIFFRACTION98.213
3.387-3.7830.186520.1581217X-RAY DIFFRACTION98.986
3.783-4.360.159570.1521068X-RAY DIFFRACTION98.8577
4.36-5.3220.167430.149896X-RAY DIFFRACTION97.8125
5.322-7.4510.169290.212729X-RAY DIFFRACTION98.6979
7.451-37.2010.193200.183425X-RAY DIFFRACTION96.9499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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