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- PDB-6kjo: The microtubule-binding domains of yeast cytoplasmic dynein in th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kjo
タイトルThe microtubule-binding domains of yeast cytoplasmic dynein in the low affinity state
要素Dynein heavy chain, cytoplasmic
キーワードMOTOR PROTEIN / Microtubule / Dynein / disulfide bond / low affinity
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / cell cortex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Nishida, N. / Komori, Y. / Takarada, O. / Watanabe, A. / Tamura, S. / Kubo, S. / Shimada, I. / Kikkawa, M.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science26119005 日本
Japan Society for the Promotion of Science21121002 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR14M1 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am01011115 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis for two-way communication between dynein and microtubules.
著者: Noritaka Nishida / Yuta Komori / Osamu Takarada / Atsushi Watanabe / Satoko Tamura / Satoshi Kubo / Ichio Shimada / Masahide Kikkawa /
要旨: The movements of cytoplasmic dynein on microtubule (MT) tracks is achieved by two-way communication between the microtubule-binding domain (MTBD) and the ATPase domain via a coiled-coil stalk, but ...The movements of cytoplasmic dynein on microtubule (MT) tracks is achieved by two-way communication between the microtubule-binding domain (MTBD) and the ATPase domain via a coiled-coil stalk, but the structural basis of this communication remains elusive. Here, we regulate MTBD either in high-affinity or low-affinity states by introducing a disulfide bond to the stalk and analyze the resulting structures by NMR and cryo-EM. In the MT-unbound state, the affinity changes of MTBD are achieved by sliding of the stalk α-helix by a half-turn, which suggests that structural changes propagate from the ATPase-domain to MTBD. In addition, MT binding induces further sliding of the stalk α-helix even without the disulfide bond, suggesting how the MT-induced conformational changes propagate toward the ATPase domain. Based on differences in the MT-binding surface between the high- and low-affinity states, we propose a potential mechanism for the directional bias of dynein movement on MT tracks.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein heavy chain, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5261
ポリマ－16,5261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9580 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Dynein heavy chain, cytoplasmic / Dynein heavy chain / cytosolic / DYHC


分子量: 16525.951 Da / 分子数: 1 / 断片: The microtubule-binding domain / 変異: S3097C, V3222C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: DYN1, DHC1, YKR054C / プラスミド: pET-15b / Cell (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36022
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
161isotropic13D HBHA(CO)NH
172isotropic13D (H)CCH-COSY
182isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D 1H-15N NOESY
1102isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1112isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] The microtubule-binding domain of cytoplasmic dynein, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] The microtubule-binding domain of cytoplasmic dynein, 100% D2O13C15N_sample_D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMThe microtubule-binding domain of cytoplasmic dynein[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.0 mMThe microtubule-binding domain of cytoplasmic dynein[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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