[日本語] English
万見
- PDB-6kiy: Crystal structure of a thermostable aldo-keto reductase Tm1743 in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kiy
タイトルCrystal structure of a thermostable aldo-keto reductase Tm1743 in complex with inhibitor Epalrestat
要素Oxidoreductase, aldo/keto reductase family
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aldo-ketone reductase / Epalrestat / Competitive inhibitor / NADPH
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EPR / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Oxidoreductase, aldo/keto reductase family
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhang, C.Y. / Liu, X.M. / Wang, C. / Min, Z.Z. / Xu, X.L.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31400630 中国
National Natural Science Foundation of China31570738 中国
National Natural Science Foundation of China31870740 中国
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Tolrestat acts atypically as a competitive inhibitor of the thermostable aldo-keto reductase Tm1743 from Thermotoga maritima.
著者: Zhang, C. / Min, Z. / Liu, X. / Wang, C. / Wang, Z. / Shen, J. / Tang, W. / Zhang, X. / Liu, D. / Xu, X.
履歴
登録2019年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Oxidoreductase, aldo/keto reductase family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5533
ポリマ－31,4901
非ポリマー1,0632
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The absorption peak of Tm1743 in gel filtration is corresponding to a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.172, 84.172, 93.166
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Oxidoreductase, aldo/keto reductase family


分子量: 31490.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_1743 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X265
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-EPR / {5-[(2E)-2-methyl-3-phenylprop-2-en-1-ylidene]-4-oxo-2-thioxo-1,3-thiazolidin-3-yl}acetic acid / Epalrestat


分子量: 319.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13NO3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 10% Jeffamine M600, 0.1 M sodium acetate trihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→72.9 Å / Num. obs: 30676 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.038 / Χ2: 0.563 / Net I/av σ(I): 27.2 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique obs: 1497 / Rpim(I) all: 0.178 / Χ2: 1.17 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ収集
Cootモデル構築
PHASER位相決定
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DAN

5dan


解像度: 1.9→42.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.399 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2025 1488 4.9 %RANDOM
Rwork0.1719 ---
obs0.1734 29156 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.67 Å2 / Biso mean: 20.579 Å2 / Biso min: 9.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20.17 Å20 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→42.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2212 0 61 92 2365
Biso mean--32.8 25.74 -
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0152317
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.7833140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4431.7124967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7635274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.84516.75377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.76615347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.7471519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02402
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.947 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 77 -
Rwork0.192 2145 -
obs--98.8 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る