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- PDB-6k8m: High resolution crystal structure of proteinase K with thiourea -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k8m
タイトルHigh resolution crystal structure of proteinase K with thiourea
要素Proteinase K
キーワードHYDROLASE / Serine protease / Thiourea / Proteinase K
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase K / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site ...Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOUREA / Proteinase K
類似検索 - 構成要素
生物種Parengyodontium album (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Ahmad, M.S. / Akbar, Z. / Choudhary, M.I.
引用ジャーナル: Bioorganic Chemistry / 年: 2019
タイトル: High resolution crystal structure of proteinase K with thiourea
著者: Ahmad, M.S. / Akbar, Z. / Choudhary, M.I.
履歴
登録2019年6月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Proteinase K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3196
ポリマ－28,9591
非ポリマー3605
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.842, 67.842, 102.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-495-

HOH

21E-596-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Proteinase K / Endopeptidase K / Tritirachium alkaline proteinase


分子量: 28958.838 Da / 分子数: 1 / 変異: S207D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Parengyodontium album (菌類) / 遺伝子: PROK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06873, peptidase K
#2: 化合物 ChemComp-TOU / THIOUREA


分子量: 76.121 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.47 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 1.28M ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER IMUS MICROFOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→19.79 Å / Num. obs: 43099 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 14.42 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 0.98 / Net I/av σ(I): 12.4 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.45→1.45 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2165 / Rrim(I) all: 0.787 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PEK

1pek


解像度: 1.45→19.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.062 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1795 2162 5 %RANDOM
Rwork0.1682 ---
obs0.1688 40867 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 39.57 Å2 / Biso mean: 6.304 Å2 / Biso min: 2.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→19.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2025 0 18 226 2269
Biso mean--12.45 15.51 -
残基数----279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0132079
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0380.0181815
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7471.6432824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4791.5784197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7185278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72221.80994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.86315297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6471512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0170.02471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6070.5531115
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.570.5511114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8850.8281392
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 164 -
Rwork0.274 2936 -
all-3100 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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