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万見
- PDB-6k5r: Complex of SUMO2 with Phosphorylated viral SIM IE2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k5r
タイトルComplex of SUMO2 with Phosphorylated viral SIM IE2
要素
  • ASP-THR-ALA-GLY-CYS-ILE-VAL-ILE-SEP-ASP-SEP-GLU
  • Small ubiquitin-related modifier 3
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSCRIPTION / complex / PROTEIN BINDING-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / DNA-templated viral transcription / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / bidirectional double-stranded viral DNA replication / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint ...symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / DNA-templated viral transcription / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / bidirectional double-stranded viral DNA replication / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / kinetochore / regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus intermediate/early protein 2/3 / Herpes virus intermediate/early protein 2/3 / Cytomegalovirus IE1/IE2 / Cytomegalovirus IE1 protein / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral transcription factor IE2 / Small ubiquitin-related modifier 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chatterjee, K.S. / Das, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Casein kinase-2-mediated phosphorylation increases the SUMO-dependent activity of the cytomegalovirus transactivator IE2.
著者: Tripathi, V. / Chatterjee, K.S. / Das, R.
履歴
登録2019年5月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 3
B: ASP-THR-ALA-GLY-CYS-ILE-VAL-ILE-SEP-ASP-SEP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2612
ポリマ－10,2612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1170 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area5970 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 3 / Small Ubiquitin like Modifier 2 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A


分子量: 8892.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO3, SMT3A, SMT3H1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55854
#2: タンパク質・ペプチド ASP-THR-ALA-GLY-CYS-ILE-VAL-ILE-SEP-ASP-SEP-GLU / Viral transcription factor IE2 / IE2 / Protein UL122


分子量: 1369.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human cytomegalovirus (strain AD169) (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P19893
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC
133isotropic12D 1H-1H TOCSY
143isotropic12D 1H-1H NOESY
152isotropic13D half filtered NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.3 mM [U-15N] SUMO2, 3 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N] SUMO2, 1.5 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution33 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2OPhosphorylated SIM from viral protein IE290% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMSUMO2[U-15N]1
3 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance1
1 mMSUMO2[U-13C; U-15N]2
1.5 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance2
3 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance3
試料状態イオン強度: 162.7 mM / Label: condition_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
HADDOCKBonvinstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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