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- PDB-6k4l: Crystal structure of Se-labelled SidJ complex with CaM at 2.95 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k4l
タイトルCrystal structure of Se-labelled SidJ complex with CaM at 2.95 A
要素
  • Calmodulin-1
  • SidJ
キーワードTRANSFERASE/CELL CYCLE / effect factor / TOXIN / TRANSFERASE-CELL CYCLE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素 / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase ...合成酵素 / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / ligase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / cysteine-type peptidase activity / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / transferase activity / RAF/MAP kinase cascade
類似検索 - 分子機能
EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-dependent glutamylase SidJ
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.949 Å
データ登録者Ouyang, S.Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent glutamylase.
著者: Gan, N. / Zhen, X. / Liu, Y. / Xu, X. / He, C. / Qiu, J. / Liu, Y. / Fujimoto, G.M. / Nakayasu, E.S. / Zhou, B. / Zhao, L. / Puvar, K. / Das, C. / Ouyang, S. / Luo, Z.Q.
履歴
登録2019年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SidJ
B: SidJ
C: Calmodulin-1
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,91710
ポリマ－235,6954
非ポリマー2226
水28816
1
A: SidJ
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,9595
ポリマ－117,8482
非ポリマー1113
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area35890 Å2
手法PISA
2
B: SidJ
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,9595
ポリマ－117,8482
非ポリマー1113
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area34640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.060, 159.246, 135.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SidJ


分子量: 100995.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
遺伝子: lpg2155 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZTK6
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.08 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2M NaI / PH範囲: 6.0-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97981 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97981 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.949→133 Å / Num. obs: 53504 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.95→3.11 Å / Num. unique obs: 54886 / CC1/2: 0.607
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.949→68.316 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.74 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 2575 4.82 %
Rwork0.2427 --
obs0.2439 53446 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.949→68.316 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12576 0 6 16 12598
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00412866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87217496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.437695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0492021
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052250
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9493-3.0060.39421450.35832808X-RAY DIFFRACTION100
3.006-3.06740.35521380.32612823X-RAY DIFFRACTION100
3.0674-3.13410.34531490.31562804X-RAY DIFFRACTION100
3.1341-3.2070.35291180.31022867X-RAY DIFFRACTION100
3.207-3.28720.32841220.29662818X-RAY DIFFRACTION100
3.2872-3.37610.30921360.28942849X-RAY DIFFRACTION100
3.3761-3.47540.33881530.28222788X-RAY DIFFRACTION100
3.4754-3.58760.31131350.27422835X-RAY DIFFRACTION100
3.5876-3.71580.27221550.24542808X-RAY DIFFRACTION100
3.7158-3.86460.25591720.23842788X-RAY DIFFRACTION100
3.8646-4.04040.2821690.22152811X-RAY DIFFRACTION100
4.0404-4.25340.25921450.21692806X-RAY DIFFRACTION100
4.2534-4.51980.27051580.20032791X-RAY DIFFRACTION100
4.5198-4.86870.22481590.19962836X-RAY DIFFRACTION100
4.8687-5.35850.21681320.21442825X-RAY DIFFRACTION100
5.3585-6.13350.24191260.23762887X-RAY DIFFRACTION100
6.1335-7.72580.25211320.24722860X-RAY DIFFRACTION100
7.7258-68.33430.21631310.22112867X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.0432 Å / Origin y: 50.9321 Å / Origin z: 20.8439 Å
111213212223313233
T0.0751 Å20.0019 Å2-0.0191 Å2-0.1083 Å20.0183 Å2--0.1315 Å2
L0.1137 °2-0.0039 °2-0.139 °2-0.2047 °2-0.1455 °2--0.5843 °2
S0.0102 Å °-0.0455 Å °-0.0385 Å °-0.0223 Å °-0.0466 Å °-0.0405 Å °-0.072 Å °0.0561 Å °-0.0047 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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