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万見
- PDB-6jwi: Yeast Npl4 in complex with Lys48-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jwi
タイトルYeast Npl4 in complex with Lys48-linked diubiquitin
要素
  • Nuclear protein localization protein 4
  • Ubiqutin
キーワードPROTEIN BINDING / UBIQUITIN
機能・相同性
機能・相同性情報


APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 ...APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Formation of a pool of free 40S subunits / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / translation at postsynapse / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Doa10p ubiquitin ligase complex
類似検索 - 分子機能
NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / MPN domain ...NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / MPN domain / MPN domain profile. / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
trehalose / Ubiqutin subunit 1 / Nuclear protein localization protein 4 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science16H04750 日本
Japan Society for the Promotion of Science15H01175 日本
Japan Society for the Promotion of Science18H05501 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural insights into ubiquitin recognition and Ufd1 interaction of Npl4.
著者: Sato, Y. / Tsuchiya, H. / Yamagata, A. / Okatsu, K. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Fukai, S.
履歴
登録2019年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
I: Ubiqutin
A: Nuclear protein localization protein 4
E: Nuclear protein localization protein 4
G: Ubiqutin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,64931
ポリマ－125,1274
非ポリマー6,52227
水3,063170
1
I: Ubiqutin
A: Nuclear protein localization protein 4
G: Ubiqutin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,87218
ポリマ－71,1873
非ポリマー3,68515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Nuclear protein localization protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,77713
ポリマ－53,9401
非ポリマー2,83712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.351, 103.103, 99.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.401, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain 'A' and (resid 113 through 181 or resid 189 through 580))A113 - 181
121(chain 'A' and (resid 113 through 181 or resid 189 through 580))A189 - 443
131(chain 'A' and (resid 113 through 181 or resid 189 through 580))A447 - 580
241(chain 'D' and resid 113 through 580)D113 - 181
251(chain 'D' and resid 113 through 580)D189 - 443
261(chain 'D' and resid 113 through 580)D447 - 580
172chain 'G'G2 - 71
282(chain 'I' and resid 1 through 71)I2 - 71

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 IGAE

#1: タンパク質 Ubiqutin


分子量: 8623.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc, EG216818 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5JUZ1, UniProt: P62984*PLUS
#2: タンパク質 Nuclear protein localization protein 4 / HMG-CoA reductase degradation protein 4


分子量: 53939.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: NPL4, HRD4, YBR170C, YBR1231 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33755

-
糖 , 1種, 14分子

#3: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: trehalose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 183分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-BCN / BICINE / N,N-ビス(2-ヒドロキシエチル)グリシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Bicine-NaOH (pH 6.5), 18% PEG 3350, 200mM lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 55810 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 19.3 % / Rsym value: 0.252 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.55→2.58 Å / 冗長度: 6.1 % / Num. unique obs: 2546 / CC1/2: 0.504 / Rsym value: 1.307 / % possible all: 91.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6JWH

6jwh


解像度: 2.55→48.99 Å / SU ML: 0.3147 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.3071
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2257 2831 5.08 %
Rwork0.1905 --
obs0.1924 55737 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→48.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8521 0 425 170 9116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00979131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.214712345
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06381424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00621524
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.18426002
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.590.31931200.29792354X-RAY DIFFRACTION88.77
2.59-2.640.28861370.2722507X-RAY DIFFRACTION94.29
2.64-2.690.36591380.25952605X-RAY DIFFRACTION97.86
2.69-2.740.30821440.25772606X-RAY DIFFRACTION99.24
2.74-2.80.27511320.25442720X-RAY DIFFRACTION99.58
2.8-2.870.31621450.25462648X-RAY DIFFRACTION99.79
2.87-2.940.25621440.22482656X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.020.23161440.20142640X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.110.23791420.22689X-RAY DIFFRACTION99.93
3.11-3.210.2271460.20462681X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.320.2671440.20142654X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.460.24741440.20362672X-RAY DIFFRACTION99.86
3.46-3.610.24011320.18672654X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.80.19911470.16122656X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.040.20161410.15772680X-RAY DIFFRACTION100
4.04-4.350.17691390.13612702X-RAY DIFFRACTION100
4.35-4.790.15681550.13932665X-RAY DIFFRACTION99.44
4.79-5.480.19671460.16042664X-RAY DIFFRACTION99.93
5.48-6.910.21721400.19542707X-RAY DIFFRACTION99.93
6.91-48.990.22871510.20892746X-RAY DIFFRACTION99.48
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.915840126 Å / Origin y: -21.2792471351 Å / Origin z: 28.5387213383 Å
111213212223313233
T0.267078227512 Å2-0.00742127019569 Å2-6.02208972909E-5 Å2-0.272040068451 Å20.0118402555631 Å2--0.154569998296 Å2
L0.799688498586 °2-0.415267705222 °20.00306696403485 °2-1.18254054277 °2-0.0308048953253 °2--0.313266811932 °2
S0.0909000765111 Å °0.229867940301 Å °0.0367626975864 Å °-0.427484615562 Å °-0.0773110130383 Å °-0.0175243262569 Å °0.000497824023099 Å °-0.00875630157758 Å °-0.0184121893955 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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