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- PDB-6jw6: The crystal structure of KanD2 in complex with NAD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jw6
タイトルThe crystal structure of KanD2 in complex with NAD
要素Dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / NAD binding
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / : / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces kanamyceticus (カナマイシン生産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kudo, F. / Kitayama, Y. / Miyanaga, A. / Hirayama, A. / Eguchi, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Biochemical and structural analysis of a dehydrogenase, KanD2, and an aminotransferase, KanS2, that are responsible for the construction of the kanosamine moiety in kanamycin biosynthesis.
著者: Kudo, F. / Kitayama, Y. / Miyanaga, A. / Hirayama, A. / Eguchi, T.
履歴
登録2019年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydrogenase
B: Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5434
ポリマ－82,2162
非ポリマー1,3272
水1448
1
A: Dehydrogenase
B: Dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Dehydrogenase
B: Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,0868
ポリマ－164,4324
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area17900 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area48280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.469, 119.469, 131.435
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: _ / Auth seq-ID: 4 - 361 / Label seq-ID: 4 - 361

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Dehydrogenase / KAND2


分子量: 41108.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces kanamyceticus (カナマイシン生産菌)
プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q6L737, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 8000, imidazole, calcium acetate, NAD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 27212 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.918 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3916 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H3V

4h3v


解像度: 2.8→48.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 26.569 / SU ML: 0.231 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.595 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2445 1353 5 %RANDOM
Rwork0.1962 ---
obs0.1985 25759 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 176.51 Å2 / Biso mean: 79.263 Å2 / Biso min: 44.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å2-0.34 Å2-0 Å2
2---0.34 Å2-0 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→48.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5168 0 88 8 5264
Biso mean--79.77 61.01 -
残基数----682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0195398
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.025087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.681.967369
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04311625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5845680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.47622.735245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.43115789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5311553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2809
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021284
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 20175 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 111 -
Rwork0.321 1874 -
all-1985 -
obs--99.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2326-0.39620.18511.09580.09520.63340.08330.0244-0.0426-0.38560.02950.0074-0.17330.2603-0.11280.4043-0.05720.0640.342-0.05250.125-42.0656.28717.675
20.02540.11060.04311.46150.17220.4530.033-0.0331-0.034-0.1040.1543-0.142-0.15190.2485-0.18730.2264-0.3190.10770.4541-0.15220.1991-30.55426.54447.648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 361
2X-RAY DIFFRACTION1A401
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 506
4X-RAY DIFFRACTION2B4 - 361
5X-RAY DIFFRACTION2B401
6X-RAY DIFFRACTION2B501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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