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- PDB-6jmr: CD98hc extracellular domain bound to HBJ127 Fab and MEM-108 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jmr
タイトルCD98hc extracellular domain bound to HBJ127 Fab and MEM-108 Fab
要素
  • (Antibody) x 4
  • 4F2 cell-surface antigen heavy chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Transporter / Glycoprotein / Complex / MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neutral L-amino acid secondary active transmembrane transporter activity / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / methionine transport / tyrosine transport / L-histidine transport / apical pole of neuron / aromatic amino acid transmembrane transporter activity / amino acid transport complex / : / L-leucine import across plasma membrane ...neutral L-amino acid secondary active transmembrane transporter activity / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / methionine transport / tyrosine transport / L-histidine transport / apical pole of neuron / aromatic amino acid transmembrane transporter activity / amino acid transport complex / : / L-leucine import across plasma membrane / L-alanine transmembrane transporter activity / isoleucine transport / L-alanine import across plasma membrane / phenylalanine transport / valine transport / L-leucine transmembrane transporter activity / calcium:sodium antiporter activity / L-leucine transport / thyroid hormone transport / proline transport / Amino acid transport across the plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / Tryptophan catabolism / exogenous protein binding / anchoring junction / Basigin interactions / amino acid transport / response to exogenous dsRNA / tryptophan transport / basal plasma membrane / calcium ion transport / double-stranded RNA binding / melanosome / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / carbohydrate metabolic process / cadherin binding / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / synapse / cell surface / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Solute carrier family 3 member 2, N-terminal domain / 4F2 cell-surface antigen heavy chain / Solute carrier family 3 member 2 N-terminus / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amino acid transporter heavy chain SLC3A2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Lee, Y. / Nishizawa, T. / Kusakizako, T. / Oda, K. / Ishitani, R. / Yokoyama, T. / Nakane, T. / Shirouzu, M. / Nureki, O.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16J07405 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101082 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101115 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the human L-type amino acid transporter 1 in complex with glycoprotein CD98hc.
著者: Yongchan Lee / Pattama Wiriyasermkul / Chunhuan Jin / Lili Quan / Ryuichi Ohgaki / Suguru Okuda / Tsukasa Kusakizako / Tomohiro Nishizawa / Kazumasa Oda / Ryuichiro Ishitani / Takeshi ...著者: Yongchan Lee / Pattama Wiriyasermkul / Chunhuan Jin / Lili Quan / Ryuichi Ohgaki / Suguru Okuda / Tsukasa Kusakizako / Tomohiro Nishizawa / Kazumasa Oda / Ryuichiro Ishitani / Takeshi Yokoyama / Takanori Nakane / Mikako Shirouzu / Hitoshi Endou / Shushi Nagamori / Yoshikatsu Kanai / Osamu Nureki /
要旨: The L-type amino acid transporter 1 (LAT1 or SLC7A5) transports large neutral amino acids across the membrane and is crucial for brain drug delivery and tumor growth. LAT1 forms a disulfide-linked ...The L-type amino acid transporter 1 (LAT1 or SLC7A5) transports large neutral amino acids across the membrane and is crucial for brain drug delivery and tumor growth. LAT1 forms a disulfide-linked heterodimer with CD98 heavy chain (CD98hc, 4F2hc or SLC3A2), but the mechanism of assembly and amino acid transport are poorly understood. Here we report the cryo-EM structure of the human LAT1-CD98hc heterodimer at 3.3-Å resolution. LAT1 features a canonical Leu T-fold and exhibits an unusual loop structure on transmembrane helix 6, creating an extended cavity that might accommodate bulky amino acids and drugs. CD98hc engages with LAT1 through the extracellular, transmembrane and putative cholesterol-mediated interactions. We also show that two anti-CD98 antibodies recognize distinct, multiple epitopes on CD98hc but not its glycans, explaining their robust reactivities. These results reveal the principles of glycoprotein-solute carrier assembly and provide templates for improving preclinical drugs and antibodies targeting LAT1 or CD98hc.
履歴
登録2019年3月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9850
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Antibody
F: Antibody
B: 4F2 cell-surface antigen heavy chain
C: Antibody
D: Antibody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,9099
ポリマ－161,8215
非ポリマー1,0884
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#3: タンパク質 4F2 cell-surface antigen heavy chain / 4F2hc / 4F2 heavy chain antigen / Lymphocyte activation antigen 4F2 large subunit / Solute carrier ...4F2hc / 4F2 heavy chain antigen / Lymphocyte activation antigen 4F2 large subunit / Solute carrier family 3 member 2


分子量: 68069.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC3A2, MDU1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08195

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抗体 , 4種, 4分子 EFCD

#1: 抗体 Antibody


分子量: 23831.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 Antibody


分子量: 24114.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 Antibody


分子量: 22577.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#5: 抗体 Antibody


分子量: 23227.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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糖 , 2種, 4分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

配列の詳細Authors do not know the actual sequences of chains C, D since the protein WAS derived from an ...Authors do not know the actual sequences of chains C, D since the protein WAS derived from an commercial antibody whose sequence is NOT available.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CD98hc extracellular domain bound to MEM-108 Fab and HBJ127 Fab
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 225 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 160553 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.006310046
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.949713698
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05581572
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081750
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.02825973

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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