[日本語] English
万見
- PDB-6jh1: Crystal structure of bISG15/NS1B complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jh1
タイトルCrystal structure of bISG15/NS1B complex
要素
  • Non-structural protein 1
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Complex / Antivral
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of protein oligomerization / ISG15-protein conjugation / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / protein serine/threonine kinase inhibitor activity ...ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of protein oligomerization / ISG15-protein conjugation / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / modification-dependent protein catabolic process / integrin binding / protein tag activity / positive regulation of type II interferon production / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / cytosolic small ribosomal subunit / defense response to virus / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / defense response to bacterium / virus-mediated perturbation of host defense response / ubiquitin protein ligase binding / host cell nucleus / RNA binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Helix Hairpins / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / S15/NS1, RNA-binding ...Influenza B non-structural protein (NS1) / Influenza non-structural protein (NS1) / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Helix Hairpins / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / S15/NS1, RNA-binding / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like protein ISG15 / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jiang, Y.N. / Wang, X.W.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470751 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1405228 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of bISG15/NS1B complex
著者: Jiang, Y.N. / Wang, X.Q.
履歴
登録2019年2月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 1
B: Non-structural protein 1
D: Ubiquitin-like protein ISG15
C: Ubiquitin-like protein ISG15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3914
ポリマ－58,3914
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area24580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.140, 80.050, 109.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 1 / NS1 / NS1A


分子量: 11881.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (strain B/Lee/1940) (B型インフルエンザウイルス)
株: B/Lee/1940 / 遺伝子: NS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03502
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15


分子量: 17314.027 Da / 分子数: 2 / Mutation: C78S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: Isg15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O02741

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6.7 11 %(w/v) PEG 6000, 5 %(v/v) MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→35.932 Å / Num. obs: 10914 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.2 % / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→33.33 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 568 5.2 %
Rwork0.2186 --
obs0.2215 10761 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→33.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3795 0 0 0 3795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4275176
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3462393
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007676
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.30190.34311270.28922552X-RAY DIFFRACTION100
3.3019-3.77920.34791530.25852528X-RAY DIFFRACTION100
3.7792-4.75970.25741360.20742581X-RAY DIFFRACTION100
4.7597-35.93420.24511520.19672685X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.7814 Å / Origin y: 1.1472 Å / Origin z: 27.1504 Å
111213212223313233
T0.5193 Å20.007 Å2-0.0254 Å2-0.4721 Å20.0059 Å2--0.5565 Å2
L1.8389 °20.1863 °2-0.8233 °2-1.2625 °20.0396 °2--2.9525 °2
S-0.0256 Å °-0.1247 Å °0.0528 Å °-0.0156 Å °0.01 Å °-0.0092 Å °0.0523 Å °0.1049 Å °0.0116 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る