[日本語] English
万見
- PDB-6jdw: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jdw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE IN COMPLEX WITH GAMMA-AMINO BUTYRIC ACID
要素PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / CREATINE BIOSYNTHESIS / CATALYTIC TRIAD / REACTION MECHANISM / NOVEL FOLD / FIVEFOLD PSEUDOSYMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / Creatine metabolism / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / learning or memory ...glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / Creatine metabolism / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / learning or memory / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Glycine/inosamine-phosphate amidinotransferase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / Glycine amidinotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: The ligand-induced structural changes of human L-Arginine:Glycine amidinotransferase. A mutational and crystallographic study.
著者: Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R.
履歴
登録1998年10月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4452
ポリマ－44,3411
非ポリマー1031
水2,594144
1
A: PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8894
ポリマ－88,6832
非ポリマー2062
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_465x-1/2,-y+3/2,-z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)83.620, 83.620, 200.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE) / TRANSAMIDINASE / AT38


分子量: 44341.488 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 38 - 423 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL(21)DE3PLYSS / 細胞内の位置: CYTOSOLIC / 遺伝子: AT38H / 器官: KIDNEY / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PRSETAT38H / 遺伝子 (発現宿主): AT38H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P50440, glycine amidinotransferase
#2: 化合物 ChemComp-ABU / GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / GAMMA(AMINO)-BUTYRIC ACID


分子量: 103.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop was made of a 7 micro litter protein solution and 14 micro litter of a reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
230 mMHEPES-NaOH1drop
30.5 mMEDTA1drop
40.5 mMGSH1drop
53 %(w/v)PEG60001reservoir
640 mMHEPES-NaOH1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 20930 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.115
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 22203 / % possible obs: 90.7 % / Num. measured all: 73220 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.7 % / Rmerge(I) obs: 0.35

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
obs0.164 21443 89.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2938 0 7 144 3089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る