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- PDB-6jdc: Crystal structure of N-acetyl mannosmaine kinase in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jdc
タイトルCrystal structure of N-acetyl mannosmaine kinase in complex with ManNAc from Haemophilus influenzae
要素N-acetylmannosamine kinase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Kinase / ManNAc binding protein / two domain protein
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acylmannosamine kinase / N-acylmannosamine kinase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylmannosamine kinase, bacterial / : / ROK family signature. / ROK family / ROK family / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannopyranose / N-acetylmannosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae 86-028NP (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.271 Å
データ登録者Thanuja, G. / Ramaswamy, S.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (India)BT/IN/Sweden/06/SR/2017-18 インド
Department of Biotechnology (India)BT/PR12422/MED/31/287/ 2014 インド
引用ジャーナル: Acs Omega / 年: 2020
タイトル: Structure and Function of N‐Acetylmannosamine Kinases from Pathogenic Bacteria.
著者: Thanuja, G. / Ramaswamy, S.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2073
ポリマ－30,9201
非ポリマー2872
水99155
1
A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子

A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4146
ポリマ－61,8402
非ポリマー5734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area4130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.102, 91.102, 184.033
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

21A-425-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-acetylmannosamine kinase / ManNAc kinase / N-acetyl-D-mannosamine kinase


分子量: 30920.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae 86-028NP (インフルエンザ菌)
株: 86-028NP / 遺伝子: nanK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4QP43, N-acylmannosamine kinase
#2: 糖 ChemComp-BM3 / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannopyranose / N-acetyl-alpha-D-mannosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannose / 2-acetamido-2-deoxy-D-mannose / 2-acetamido-2-deoxy-mannose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-ALPHA-D-MANNOPYRANOSE / 2-(アセチルアミノ)-2-デオキシ-α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-mannopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2M sodium malonate 7.0, 20% w/v PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.865 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.865 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→46.01 Å / Num. obs: 19197 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 69837 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.22-2.292.90.4316610.3040.2830.51893.8
8.87-46.013.40.0213440.9990.0120.02493.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3211: ???精密化
Aimless0.7.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6JDB

6jdb


解像度: 2.271→46.008 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 27.59
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2663 909 5.07 %
Rwork0.2167 --
obs0.2191 17926 97.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.09 Å2 / Biso mean: 44.5861 Å2 / Biso min: 23.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.271→46.008 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1982 0 16 55 2053
Biso mean--32.5 42.38 -
残基数----269
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2713-2.41360.36691560.32212712286896
2.4136-2.59990.32331460.28272789293597
2.5999-2.86160.31251560.25432792294898
2.8616-3.27550.29011610.23062847300899
3.2755-4.12640.27161420.19672913305599
4.1264-46.01770.20841480.1812964311297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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