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万見
- PDB-6j9d: Babesia microti lactate dehydrogenase R99A (BmLDHR99A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j9d
タイトルBabesia microti lactate dehydrogenase R99A (BmLDHR99A)
要素L-lactate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / BmLDH
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / pyruvate metabolic process / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Babesia microti
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.904 Å
データ登録者Yu, L.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2019
タイトル: Crystal structures ofBabesia microtilactate dehydrogenase BmLDH reveal a critical role for Arg99 in catalysis.
著者: Yu, L. / Shen, Z. / Liu, Q. / Zhan, X. / Luo, X. / An, X. / Sun, Y. / Li, M. / Wang, S. / Nie, Z. / Ao, Y. / Zhao, Y. / Peng, G. / Mamoun, C.B. / He, L. / Zhao, J.
履歴
登録2019年1月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7152
ポリマ－67,7152
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.332, 147.332, 65.773
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 L-lactate dehydrogenase


分子量: 33857.254 Da / 分子数: 2 / 変異: R99A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Babesia microti (strain RI) (真核生物)
株: RI / 遺伝子: BMR1_01G00020 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: I7J7V6, L-lactate dehydrogenase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Calcium Chloride, 0.1 M Tris:HCl pH 8.5, 15-18% (w/v) PEG 4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: Excillum MetalJet D2+ 160 kV / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45 Å / Num. obs: 18199 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 2.69
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.071 / Mean I/σ(I) obs: 2.69 / Num. unique obs: 18429 / CC1/2: 0.989 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 1.271

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000V718データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.904→35.715 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 35.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3217 859 4.73 %
Rwork0.2894 --
obs0.2909 18178 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 174.48 Å2 / Biso min: 18.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.904→35.715 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3970 0 0 0 3970
残基数----520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054022
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6925425
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003671
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8731474
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.904-3.08590.35291620.2893279698
3.0859-3.3240.33011280.28932904100
3.324-3.65820.36981480.2893289899
3.6582-4.18690.33391380.2768287499
4.1869-5.27230.28931310.2625288998
5.27230.30951520.2893295898
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -37.7717 Å / Origin y: 38.0962 Å / Origin z: -7.5983 Å
111213212223313233
T0.4869 Å2-0.0679 Å20.0299 Å2-0.3751 Å20.0198 Å2--0.3062 Å2
L3.2029 °20.2796 °20.6489 °2-2.4729 °20.0307 °2--1.7593 °2
S0.1985 Å °-0.0281 Å °-0.2814 Å °0.4188 Å °-0.2096 Å °0.0076 Å °0.4405 Å °-0.0441 Å °0.0349 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA23 - 327
2X-RAY DIFFRACTION1allB23 - 321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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