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- PDB-6j7f: Complex of GGTaseIII, farnesyl-Ykt6 (C-terminal methylated), and GGPP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j7f
タイトルComplex of GGTaseIII, farnesyl-Ykt6 (C-terminal methylated), and GGPP
要素
  • Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta
  • Protein prenyltransferase alpha subunit repeat-containing protein 1
  • Synaptobrevin homolog YKT6
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipid transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein prenyltransferase activity / protein geranylgeranyltransferase type II / Rab-protein geranylgeranyltransferase complex / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / vesicle targeting / basal dendrite / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / Intra-Golgi traffic / SNAP receptor activity ...protein prenyltransferase activity / protein geranylgeranyltransferase type II / Rab-protein geranylgeranyltransferase complex / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / vesicle targeting / basal dendrite / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / Intra-Golgi traffic / SNAP receptor activity / SNARE complex / RAB geranylgeranylation / apical dendrite / retrograde transport, endosome to Golgi / vesicle docking involved in exocytosis / COPII-mediated vesicle transport / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / RAC1 GTPase cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / visual perception / cytoplasmic vesicle membrane / protein modification process / small GTPase binding / protein transport / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / neuronal cell body / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YKT6, SNARE motif / Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta / Longin domain profile. / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Prenyltransferase subunit beta ...YKT6, SNARE motif / Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta / Longin domain profile. / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Longin-like domain superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHATE / FARNESYL / GERAN-8-YL GERAN / L(+)-TARTARIC ACID / Synaptobrevin homolog YKT6 / Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.883 Å
データ登録者Goto-Ito, S. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号
Japan Science and TechnologyCREST JPMJCR12M5 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 16K08574 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 16H05148 日本
引用ジャーナル: Embo J. / : 2020
タイトル: A SNARE geranylgeranyltransferase essential for the organization of the Golgi apparatus.
著者: Shirakawa, R. / Goto-Ito, S. / Goto, K. / Wakayama, S. / Kubo, H. / Sakata, N. / Trinh, D.A. / Yamagata, A. / Sato, Y. / Masumoto, H. / Cheng, J. / Fujimoto, T. / Fukai, S. / Horiuchi, H.
履歴
登録2019年1月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22025年5月28日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein prenyltransferase alpha subunit repeat-containing protein 1
B: Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta
C: Synaptobrevin homolog YKT6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3087
ポリマ-97,5033
非ポリマー8054
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area34950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.415, 119.415, 210.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Protein prenyltransferase alpha subunit repeat-containing protein 1


分子量: 37986.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z6K3
#2: タンパク質 Geranylgeranyl transferase type-2 subunit beta / Geranylgeranyl transferase type II subunit beta / GGTase-II-beta / Rab geranyl-geranyltransferase ...Geranylgeranyl transferase type II subunit beta / GGTase-II-beta / Rab geranyl-geranyltransferase subunit beta / Rab GGTase beta / Rab geranylgeranyltransferase subunit beta / Type II protein geranyl-geranyltransferase subunit beta


分子量: 37371.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RABGGTB, GGTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53611, protein geranylgeranyltransferase type II
#3: タンパク質 Synaptobrevin homolog YKT6


分子量: 22145.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: farnesyl-Ykt6 (C-terminal methylated) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YKT6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15498, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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非ポリマー , 4種, 4分子

#4: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H6O6
#5: 化合物 ChemComp-FAR / FARNESYL / (6E)-3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエン


分子量: 206.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C15H26 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C20H34 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-DPO / DIPHOSPHATE / ジホスファ-ト


分子量: 173.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : O7P2

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1M Ammonium Tartrate dibasic pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 35109 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 16.2 % / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.88→2.93 Å / 冗長度: 9.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1721 / Rsym value: 0.512 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J6X
解像度: 2.883→48.185 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 1745 4.98 %
Rwork0.2056 --
obs0.2079 35058 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.883→48.185 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6479 0 54 0 6533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026679
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59051
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9742459
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021006
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031152
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8826-2.96740.38381530.33042654X-RAY DIFFRACTION98
2.9674-3.06320.33011290.30622759X-RAY DIFFRACTION100
3.0632-3.17260.35181340.28562720X-RAY DIFFRACTION100
3.1726-3.29960.31681520.25552721X-RAY DIFFRACTION100
3.2996-3.44980.28821490.23772725X-RAY DIFFRACTION100
3.4498-3.63160.28471400.21672757X-RAY DIFFRACTION100
3.6316-3.8590.22961460.19882767X-RAY DIFFRACTION100
3.859-4.15680.2251650.18512753X-RAY DIFFRACTION100
4.1568-4.57480.23191190.16182814X-RAY DIFFRACTION100
4.5748-5.23610.22791550.1672796X-RAY DIFFRACTION100
5.2361-6.59430.22641520.20092840X-RAY DIFFRACTION100
6.5943-48.19140.18541510.16743007X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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