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万見
- PDB-6j6u: Rat PTPRZ D1-D2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j6u
タイトルRat PTPRZ D1-D2 domain
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


MDK and PTN in ALK signaling / perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / Other interleukin signaling / negative regulation of dendrite development / positive regulation of neuron migration / positive regulation of Schwann cell migration / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / axonal fasciculation / positive regulation of dendrite development ...MDK and PTN in ALK signaling / perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / Other interleukin signaling / negative regulation of dendrite development / positive regulation of neuron migration / positive regulation of Schwann cell migration / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / axonal fasciculation / positive regulation of dendrite development / regulation of myelination / regulation of dendrite morphogenesis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / fibroblast growth factor binding / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell-substrate adhesion / hematopoietic progenitor cell differentiation / neuron development / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / axonogenesis / filopodium / hippocampus development / positive regulation of neuron projection development / visual learning / postsynaptic density membrane / integrin binding / positive regulation of fibroblast proliferation / ruffle membrane / lamellipodium / growth cone / extracellular matrix / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / postsynaptic membrane / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / : / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Sugawara, H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: A head-to-toe dimerization has physiological relevance for ligand-induced inactivation of protein tyrosine receptor type Z.
著者: Fujikawa, A. / Sugawara, H. / Tanga, N. / Ishii, K. / Kuboyama, K. / Uchiyama, S. / Suzuki, R. / Noda, M.
#1: ジャーナル: Scientific Reports / 年: 2016
タイトル: Small-molecule inhibition of PTPRZ suppresses tumor growth in a rat model of glioblastoma.
著者: Fujikawa, A. / Nagahira, A. / Sugawara, H. / Ishii, K. / Imajo, S. / Matsumoto, M. / Kuboyama, K. / Suzuki, R. / Tanga, N. / Noda, M. / Uchiyama, S. / Tomoo, T. / Ogata, A. / Masumura, M. / Noda, M.
#2: ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Targeting PTPRZ inhibits stem cell-like properties and tumorigenicity in glioblastoma cells.
著者: Fujikawa, A. / Sugawara, H. / Tanaka, T. / Matsumoto, M. / Kuboyama, K. / Suzuki, R. / Tanga, N. / Ogata, A. / Masumura, M. / Noda, M.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,1292
ポリマ－141,1292
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area45600 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)127.725, 147.585, 65.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細 (eV)
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1699 - 2285 / Label seq-ID: 1 - 587

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / R-PTP-zeta


分子量: 70564.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ptprz1, Ptprz, Ptpz / 発現宿主: Bombyx mori (カイコ) / 参照: UniProt: Q62656, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% PEG3350, 0.15M potassium fluoride, bis-Tris propane pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→100 Å / Num. obs: 15767 / % possible obs: 84 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 3.32→3.41 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NLK

2nlk


解像度: 3.32→38.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.823 / SU B: 29.021 / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.183 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31787 859 5.4 %RANDOM
Rwork0.23464 ---
obs0.23925 14903 83.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 82.573 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-56.87 Å20 Å20 Å2
2---29.68 Å20 Å2
3----27.19 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.32→38.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8547 0 0 0 8547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0198744
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027945
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.93511849
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.993318455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2651029
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.02524.378434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.645151516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6021544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.828.3454173
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.828.3454172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.33912.55183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.33812.55184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9788.5794571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9788.5794572
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.21512.7446667
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.43196.9319846
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.4396.9359847
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 33606 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.325→3.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 55 -
Rwork0.358 907 -
obs--70.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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